KEGG   ENZYME: 1.13.11.11Help
Entry
EC 1.13.11.11               Enzyme                                 

Name
tryptophan 2,3-dioxygenase;
tryptophan pyrrolase (ambiguous);
tryptophanase;
tryptophan oxygenase;
tryptamine 2,3-dioxygenase;
tryptophan peroxidase;
indoleamine 2,3-dioxygenase (ambiguous);
indolamine 2,3-dioxygenase (ambiguous);
L-tryptophan pyrrolase;
TDO;
L-tryptophan 2,3-dioxygenase
Class
Oxidoreductases;
Acting on single donors with incorporation of molecular oxygen (oxygenases);
With incorporation of two atoms of oxygen
BRITE hierarchy
Sysname
L-tryptophan:oxygen 2,3-oxidoreductase (decyclizing)
Reaction(IUBMB)
L-tryptophan + O2 = N-formyl-L-kynurenine [RN:R00678]
Reaction(KEGG)
Substrate
L-tryptophan [CPD:C00078];
O2 [CPD:C00007]
Product
N-formyl-L-kynurenine [CPD:C02700]
Comment
A protohemoprotein. In mammals, the enzyme appears to be located only in the liver. This enzyme, together with EC 1.13.11.52, indoleamine 2,3-dioxygenase, catalyses the first and rate-limiting step in the kynurenine pathway, the major pathway of tryptophan metabolism [5]. The enzyme is specific for tryptophan as substrate, but is far more active with L-tryptophan than with D-tryptophan [2].
History
EC 1.13.11.11 created 1961 as EC 1.11.1.4, deleted 1964, reinstated 1965 as EC 1.13.1.12, transferred 1972 to EC 1.13.11.11, modified 1989, modified 2006
Pathway
Tryptophan metabolism
Metabolic pathways
Orthology
K00453  
tryptophan 2,3-dioxygenase
Genes
HSA: 
6999(TDO2)
PTR: 
736252(TDO2)
PPS: 
100984006(TDO2)
GGO: 
101143214(TDO2)
PON: 
100436373(TDO2)
MCC: 
699739(TDO2)
MCF: 
102131012(TDO2)
MMU: 
56720(Tdo2)
RNO: 
64206(Tdo2)
CGE: 
100768126(Tdo2)
HGL: 
101711781(Tdo2)
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102482788(TDO2)
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475476(TDO2)
AML: 
100481612(TDO2)
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101090935(TDO2)
PTG: 
102965111(TDO2)
BTA: 
530397(TDO2)
BOM: 
102281861(TDO2)
PHD: 
102325316(TDO2)
CHX: 
102169404(TDO2)
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102508733(TDO2)
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103020244(TDO2)
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103075855(TDO2)
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100069524(TDO2)
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102249785(TDO2)
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102765556(TDO2)
PALE: 
102890428(TDO2)
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100023852(TDO2)
SHR: 
OAA: 
100075117(TDO2)
GGA: 
422409(TDO2)
MGP: 
TGU: 
100220652(TDO2)
FAB: 
101813792(TDO2)
PHI: 
102106783(TDO2)
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101800305(TDO2)
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101922001(TDO2)
FCH: 
102046825(TDO2)
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102091213(TDO2)
ASN: 
102387899(TDO2)
AMJ: 
102565935(TDO2)
PSS: 
102451823(TDO2)
CMY: 
102938877(TDO2)
ACS: 
PBI: 
103049843(TDO2)
XLA: 
495495(tdo2)
XTR: 
548450(tdo2)
DRE: 
100008541(tdo2a) 334082(tdo2b)
TRU: 
MZE: 
OLA: 
XMA: 
LCM: 
CMK: 
103187176(tdo2)
BFO: 
CIN: 
SPU: 
DME: 
DPO: 
DAN: 
Dana_GF20476(Dana_v)
DER: 
DPE: 
DSE: 
DSI: 
Dsim_GD16993(Dsim_v)
DWI: 
DYA: 
Dyak_GE15897(Dyak_v)
DGR: 
DMO: 
DVI: 
AGA: 
AgaP_AGAP002721(T23O_ANOGA)
AAG: 
CQU: 
AME: 
410828(GB18071)
NVI: 
TCA: 
BMOR: 
API: 
PHU: 
ISC: 
CEL: 
CBR: 
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HMG: 
TAD: 
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GSL: 
CCP: 
MBR: 
DDI: 
DPP: 
DFA: 
ACAN: 
GTT: 
NGR: 
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SPE: 
SRR: 
SRL: 
SRY: 
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SRA: 
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SMW: 
SLQ: 
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XCC: 
XCB: 
XCA: 
XCP: 
XCV: 
XAC: 
XCI: 
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XOO: 
XOM: 
XOP: 
XOR: 
XAL: 
XFU: 
SML: 
SMT: 
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PSU: 
PSD: 
FAU: 
RHD: 
DJI: 
PAE: 
PA2579(kynA)
PAEV: 
N297_2656(kynA)
PAU: 
PAP: 
PAG: 
PAF: 
PNC: 
PDK: 
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PRP: 
PAEP: 
PAER: 
PAEM: 
PAEL: 
PAES: 
PAEU: 
PAEG: 
PAEC: 
M802_2653(kynA)
PFL: 
PFL_0753(kynA)
PPRC: 
PFS: 
PFC: 
PSK: 
SWD: 
PAT: 
AMC: 
AMAC: 
AMB: 
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AMH: 
AMK: 
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AMAO: 
AMAD: 
AMAI: 
AMAG: 
ALT: 
GAG: 
NHL: 
HEL: 
KKO: 
SAGA: 
RSO: 
RS01755(RSp0694) RSc0758
RSC: 
RSL: 
RSN: 
RSM: 
RSE: 
RPI: 
RPF: 
REU: 
REH: 
H16_A2816(tdo1) H16_B1418(tdo2)
CNC: 
RME: 
CTI: 
BMA: 
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BMN: 
BPS: 
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BPL: 
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BDL_1180(kynA)
BPSU: 
BBN_2725(kynA)
BPZ: 
BPQ: 
BPK: 
BBK_660(kynA)
BTE: 
BTQ: 
BTQ_728(kynA)
BTJ: 
BTJ_1713(kynA)
BTZ: 
BTL_2992(kynA)
BTD: 
BTI_2975(kynA)
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BUR: 
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BBM: 
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D560_2920(kynA)
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BMQ_3583(kynA)
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SCO3646(SCH10.24c)
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DRA: 
DGE: 
DDR: 
DMR: 
DPT: 
DGO: 
DPD: 
MRB: 
MRE: 
MSV: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:6600455]
  Authors
Uchida K, Shimizu T, Makino R, Sakaguchi K, Iizuka T, Ishimura Y, Nozawa T, Hatano M.
  Title
Magnetic and natural circular dichroism of L-tryptophan 2,3-dioxygenases and indoleamine 2,3-dioxygenase. I. Spectra of ferric and ferrous high spin forms.
  Journal
J. Biol. Chem. 258 (1983) 2519-25.
  Organism
Rattus norvegicus, Pseudomonas acidovorans
Reference
2  [PMID:8806758]
  Authors
Ren S, Liu H, Licad E, Correia MA.
  Title
Expression of rat liver tryptophan 2,3-dioxygenase in Escherichia coli: structural and functional characterization of the purified enzyme.
  Journal
Arch. Biochem. Biophys. 333 (1996) 96-102.
  Organism
Rattus norvegicus
Reference
3  [PMID:8349662]
  Authors
Leeds JM, Brown PJ, McGeehan GM, Brown FK, Wiseman JS.
  Title
Isotope effects and alternative substrate reactivities for tryptophan 2,3-dioxygenase.
  Journal
J. Biol. Chem. 268 (1993) 17781-6.
  Organism
Rattus norvegicus, Pseudomonas acidovorans
Reference
4  [PMID:10719243]
  Authors
Dang Y, Dale WE, Brown OR.
  Title
Comparative effects of oxygen on indoleamine 2,3-dioxygenase and tryptophan 2,3-dioxygenase of the kynurenine pathway.
  Journal
Free. Radic. Biol. Med. 28 (2000) 615-24.
  Organism
Rattus norvegicus
Reference
5  [PMID:12766158]
  Authors
Littlejohn TK, Takikawa O, Truscott RJ, Walker MJ.
  Title
Asp274 and his346 are essential for heme binding and catalytic function of human indoleamine 2,3-dioxygenase.
  Journal
J. Biol. Chem. 278 (2003) 29525-31.
  Organism
Homo sapiens
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
9014-51-1

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