KEGG   ENZYME: 1.13.11.53Help
Entry
EC 1.13.11.53               Enzyme                                 

Name
acireductone dioxygenase (Ni2+-requiring);
ARD;
2-hydroxy-3-keto-5-thiomethylpent-1-ene dioxygenase (ambiguous);
acireductone dioxygenase (ambiguous);
E-2
Class
Oxidoreductases;
Acting on single donors with incorporation of molecular oxygen (oxygenases);
With incorporation of two atoms of oxygen
BRITE hierarchy
Sysname
1,2-dihydroxy-5-(methylthio)pent-1-en-3-one:oxygen oxidoreductase (formate- and CO-forming)
Reaction(IUBMB)
1,2-dihydroxy-5-(methylthio)pent-1-en-3-one + O2 = 3-(methylthio)propanoate + formate + CO [RN:R07363]
Reaction(KEGG)
Substrate
1,2-dihydroxy-5-(methylthio)pent-1-en-3-one [CPD:C15606];
O2 [CPD:C00007]
Product
3-(methylthio)propanoate;
formate [CPD:C00058];
CO [CPD:C00237]
Comment
Requires Ni2+. If iron(II) is bound instead of Ni2+, the reaction catalysed by EC 1.13.11.54, acireductone dioxygenase [iron(II)-requiring], occurs instead [1]. The enzyme from the bacterium Klebsiella oxytoca (formerly Klebsiella pneumoniae) ATCC strain 8724 is involved in the methionine salvage pathway.
Pathway
Cysteine and methionine metabolism
Metabolic pathways
Orthology
K08967  
1,2-dihydroxy-3-keto-5-methylthiopentene dioxygenase
Genes
HSA: 
55256(ADI1)
PTR: 
743384(ADI1)
PPS: 
100973573(ADI1)
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101715211(Adi1)
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YMR009W(ADI1)
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AOR_1_192114(AO090701000107)
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ANI_1_1156134(An15g00990)
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DFA_11400(adi1)
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Tb927.4.360(Tb04.5D20.430)
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YE3231(mntD)
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CTU_12360(mtnD)
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PAJ_0208(mtnD)
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SMD_1971(mtnD)
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PAU: 
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RGE_20920(mtnD)
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BSU13620(mtnD)
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BAR: 
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HTE: 
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LFC: 
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MOX: 
DAMO_2927(mtnD)
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Taxonomy
Reference
1  [PMID:8407993]
  Authors
Wray JW, Abeles RH.
  Title
A bacterial enzyme that catalyzes formation of carbon monoxide.
  Journal
J. Biol. Chem. 268 (1993) 21466-9.
  Organism
Klebsiella pneumoniae [GN:kpn]
  Sequence
[kpn:KPN_00643]
Reference
2  [PMID:7852397]
  Authors
Wray JW, Abeles RH.
  Title
The methionine salvage pathway in Klebsiella pneumoniae and rat liver. Identification and characterization of two novel dioxygenases.
  Journal
J. Biol. Chem. 270 (1995) 3147-53.
  Organism
Rattus norvegicus [GN:rno], Klebsiella pneumoniae [GN:kpn]
Reference
3  [PMID:2838472]
  Authors
Furfine ES, Abeles RH.
  Title
Intermediates in the conversion of 5'-S-methylthioadenosine to methionine in Klebsiella pneumoniae.
  Journal
J. Biol. Chem. 263 (1988) 9598-606.
  Organism
Klebsiella pneumoniae [GN:kpn]
Reference
4  [PMID:9880484]
  Authors
Dai Y, Wensink PC, Abeles RH.
  Title
One protein, two enzymes.
  Journal
J. Biol. Chem. 274 (1999) 1193-5.
  Organism
Klebsiella pneumoniae [GN:kpn]
  Sequence
[kpn:KPN_00643]
Reference
5  [PMID:10481280]
  Authors
Mo H, Dai Y, Pochapsky SS, Pochapsky TC.
  Title
1H, 13C and 15N NMR assignments for a carbon monoxide generating metalloenzyme from Klebsiella pneumoniae.
  Journal
J. Biomol. NMR. 14 (1999) 287-8.
  Organism
Klebsiella pneumoniae [GN:kpn]
Reference
6  [PMID:11371200]
  Authors
Dai Y, Pochapsky TC, Abeles RH.
  Title
Mechanistic studies of two dioxygenases in the methionine salvage pathway of Klebsiella pneumoniae.
  Journal
Biochemistry. 40 (2001) 6379-87.
  Organism
Klebsiella pneumoniae [GN:kpn]
  Sequence
[kpn:KPN_00643]
Reference
7  [PMID:12022880]
  Authors
Al-Mjeni F, Ju T, Pochapsky TC, Maroney MJ.
  Title
XAS investigation of the structure and function of Ni in acireductone dioxygenase.
  Journal
Biochemistry. 41 (2002) 6761-9.
  Organism
Klebsiella pneumoniae [GN:kpn]
Reference
8  [PMID:12402029]
  Authors
Pochapsky TC, Pochapsky SS, Ju T, Mo H, Al-Mjeni F, Maroney MJ.
  Title
Modeling and experiment yields the structure of acireductone dioxygenase from Klebsiella pneumoniae.
  Journal
Nat. Struct. Biol. 9 (2002) 966-72.
  Organism
Klebsiella pneumoniae [GN:kpn]
  Sequence
[kpn:KPN_00643]
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 

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