KEGG   ENZYME: 1.14.99.3Help
Entry
EC 1.14.99.3                Enzyme                                 

Name
heme oxygenase (biliverdin-producing);
ORP33 proteins;
haem oxygenase (ambiguous);
heme oxygenase (decyclizing) (ambiguous);
heme oxidase (ambiguous);
haem oxidase (ambiguous);
heme oxygenase (ambiguous);
heme,hydrogen-donor:oxygen oxidoreductase (alpha-methene-oxidizing, hydroxylating)
Class
Oxidoreductases;
Acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen;
Miscellaneous
BRITE hierarchy
Sysname
protoheme,hydrogen-donor:oxygen oxidoreductase (alpha-methene-oxidizing, hydroxylating)
Reaction(IUBMB)
protoheme + 3 AH2 + 3 O2 = biliverdin + Fe2+ + CO + 3 A + 3 H2O [RN:R00311]
Reaction(KEGG)
R00311;
(other) R03683
Show
Substrate
protoheme [CPD:C00032];
AH2 [CPD:C00030];
O2 [CPD:C00007]
Product
biliverdin [CPD:C00500];
Fe2+ [CPD:C14818];
CO [CPD:C00237];
A [CPD:C00028];
H2O [CPD:C00001]
Comment
Requires NAD(P)H and EC 1.6.2.4, NADPH---hemoprotein reductase. The terminal oxygen atoms that are incorporated into the carbonyl groups of pyrrole rings A and B of biliverdin are derived from two separate oxygen molecules [4]. The third oxygen molecule provides the oxygen atom that converts the alpha-carbon to CO. The central iron is kept in the reduced state by NAD(P)H.
History
EC 1.14.99.3 created 1972, modified 2006
Pathway
Porphyrin and chlorophyll metabolism
Orthology
K00510  
heme oxygenase
Genes
HSA: 
3162(HMOX1) 3163(HMOX2)
PTR: 
453880(HMOX2) 470195(HMOX1)
PPS: 
100977821(HMOX1) 100995961(HMOX2)
GGO: 
PON: 
100173339(HMOX1) 100451286(HMOX2)
MCC: 
705461(HMOX2) 719266(HMOX1)
MCF: 
MMU: 
15368(Hmox1) 15369(Hmox2)
RNO: 
24451(Hmox1) 79239(Hmox2)
CGE: 
100756872(Hmox1) 100773727(Hmox2)
HGL: 
101708868(Hmox1) 101718879(Hmox2)
TUP: 
102472031(HMOX2) 102485781(HMOX1)
CFA: 
442987(HMOX1) 479864(HMOX2)
AML: 
FCA: 
101092621(HMOX1) 101093823(HMOX2)
PTG: 
102948800(HMOX1) 102960470(HMOX2)
BTA: 
510243(HMOX2) 513221(HMOX1)
BOM: 
102274047(HMOX2) 102281265(HMOX1)
PHD: 
102322748(HMOX2) 102333615(HMOX1)
CHX: 
100860951(HMOX1) 102189453(HMOX2)
SSC: 
396622(HO2) 445512(HMOX1)
CFR: 
102503731(HMOX2) 102505023(HMOX1)
BACU: 
103012514(HMOX2) 103018426(HMOX1)
LVE: 
103077914(HMOX1) 103090745(HMOX2)
ECB: 
100066114(HMOX2) 100069058(HMOX1)
MYB: 
102248030(HMOX1) 102253515(HMOX2)
MYD: 
102764042(HMOX2) 102767690(HMOX1)
PALE: 
102880347(HMOX1) 102882902(HMOX2)
MDO: 
100019502(HMOX2) 100024355(HMOX1)
SHR: 
OAA: 
100078850(HMOX2)
GGA: 
396287(HMOX1) 416663(HMOX2)
MGP: 
TGU: 
FAB: 
101817237(HMOX2) 101817317(HMOX1)
PHI: 
102101610(HMOX1) 102104458(HMOX2)
APLA: 
101801310(HMOX2) 101805057(HMOX1)
FPG: 
101915244(HMOX1) 101921302(HMOX2)
FCH: 
102047339(HMOX2) 102055466(HMOX1)
CLV: 
102084894(HMOX1)
ASN: 
102368811(HMOX2) 102373399(HMOX1)
AMJ: 
102573866(HMOX1) 102575746(HMOX2)
PSS: 
102446230(HMOX2) 102462727(HMOX1)
CMY: 
102940527(HMOX1) 102942411(HMOX2)
ACS: 
PBI: 
103054508(HMOX2) 103065892(HMOX1)
XLA: 
398965 444101(hmox2) 734976(hmox1)
XTR: 
100488303(hmox1) 780096(hmox2)
DRE: 
100002875(hmox2a) 100329531(hmox2b) 791518(hmox1a)
TRU: 
MZE: 
OLA: 
XMA: 
LCM: 
CMK: 
CIN: 
DME: 
DPO: 
DAN: 
DER: 
DPE: 
DSE: 
DSI: 
DWI: 
DYA: 
DGR: 
DMO: 
DVI: 
AGA: 
AAG: 
CQU: 
AME: 
494506(Ho)
NVI: 
BMOR: 
API: 
PHU: 
NVE: 
ATH: 
AT1G58300(HO4) AT1G69720(HO3) AT2G26670(TED4)
ALY: 
CRB: 
EUS: 
CIT: 
CIC: 
TCC: 
GMX: 
PVU: 
CAM: 
FVE: 
PPER: 
CSV: 
RCU: 
POP: 
POPTR_0006s06900g(POPTRDRAFT_819093) POPTR_0014s03350g POPTR_0018s13160g(POPTRDRAFT_779760)
VVI: 
SLY: 
101257539(HO1) 543676(HO2)
SOT: 
OSA: 
DOSA: 
Os06t0603000-01(Os06g0603000)
OBR: 
BDI: 
SBI: 
SORBI_10g023510(SORBIDRAFT_10g023510) SORBI_10g023550(SORBIDRAFT_10g023550)
ZMA: 
SITA: 
ATR: 
s00024p00217730(AMTR_s00024p00217730) s00078p00062760(AMTR_s00078p00062760)
SMO: 
PPP: 
CRE: 
VCN: 
OLU: 
OTA: 
MIS: 
MPP: 
BPG: 
CSL: 
CVR: 
CME: 
GSL: 
CCP: 
PIC: 
CNE: 
CNB: 
CGI: 
LBC: 
MPR: 
CCI: 
SCM: 
PTI: 
TPS: 
PIF: 
NGD: 
EHX: 
GTT: 
LPN: 
LPH: 
LPO: 
LPU: 
LPM: 
LPF: 
LPP: 
LPC: 
LPA: 
LPE: 
MXA: 
MFU: 
MSD: 
CCX: 
SUR: 
BRA: 
BRADO1626(hmuO)
BBT: 
BBta_6429(hmuO)
BRS: 
S23_19350(hmuO)
AOL: 
RPA: 
RPB: 
RPC: 
RPD: 
RPE: 
RPT: 
RPX: 
BSUB: 
MGI: 
MSP: 
MAB: 
MABB: 
MMV: 
MYCMA_2617(pbsA1)
ASD: 
AS9A_1954(hmuO)
CGL: 
NCgl2146(Cgl2227)
CGB: 
cg2445(hmuO)
CGU: 
WA5_2146(HmuO)
CGT: 
CGS: 
CGG: 
CGM: 
cgp_2445(hmuO)
CDI: 
DIP1669(hmuO)
CDP: 
CDH: 
CDT: 
CDE: 
CDR: 
CDA: 
CDZ: 
CDB: 
CDS: 
CDD: 
CDW: 
CDV: 
CJK: 
jk0320(hmuO)
CUR: 
CUA: 
CU7111_1238(hmuO1) CU7111_1609(hmuO2)
CAR: 
CPU: 
CPL: 
CPG: 
CPP: 
CPK: 
CPQ: 
CPX: 
CPZ: 
COR: 
COP: 
Cp31_1478(hmuO)
COD: 
COS: 
COI: 
COE: 
COU: 
CRD: 
CRES_0229(hmuO)
CUL: 
CUC: 
CUE: 
CVA: 
CVAR_1101(hmuO)
CHN: 
CCN: 
CTER: 
CMD: 
CAZ: 
CCG: 
CGY: 
NFA: 
NCY: 
NBR: 
NNO: 
RHA: 
RER: 
RER_32040(hmuO)
REY: 
ROP: 
ROP_06190(hmuO)
ROA: 
REQ: 
RPY: 
GBR: 
GPO: 
GOR: 
SCO: 
SCO2267(SCC75A.13)
SMA: 
SAV_5930(hmuO)
SGR: 
SCB: 
SSX: 
SCT: 
SCY: 
SFA: 
SBH: 
SVE: 
SDV: 
SALB: 
STRP: 
SFI: 
SCI: 
SRC: 
SALU: 
KSK: 
LXX: 
Lxx24860(hmuO)
LXY: 
CMI: 
CMM_0601(hemO)
CMS: 
CMC: 
CMN_00562(hemO)
MTS: 
MTES_1696(hmuO)
RSA: 
RMU: 
RDN: 
BCV: 
BFA: 
XCE: 
SKE: 
CFL: 
CFI: 
CGA: 
TFU: 
NDA: 
NAL: 
TCU: 
SRO: 
AMD: 
AMN: 
AMM: 
AMZ: 
AOI: 
AORI_7263(hmuO)
PDX: 
AMI: 
KAL: 
VMA: 
AMS: 
ASE: 
ACPL_715(pbsA) ACPL_716(pbsA)
ACTN: 
AFS: 
SNA: 
LIL: 
LIE: 
LIC: 
LBJ: 
LBL: 
LBI: 
LBF: 
IPA: 
SYN: 
sll1184(ho1) sll1875(ho2)
SYZ: 
SYY: 
SYT: 
SYS: 
SYQ: 
SYW: 
SYC: 
SYF: 
SYD: 
SYE: 
SYG: 
SYR: 
SYX: 
SYP: 
CYA: 
CYB: 
SYNE: 
SYNP: 
TEL: 
tll0365(ho1) tll1721(ho2)
THN: 
MAR: 
CYT: 
cce_2324(ho2) cce_2573(ho1)
CYP: 
CYC: 
CYN: 
CYH: 
CYJ: 
AMR: 
CGC: 
CAN: 
CSN: 
DSL: 
HAO: 
GLP: 
CMP: 
TER: 
LEP: 
GEI: 
OAC: 
ONI: 
PSEU: 
CEP: 
MIC: 
ARP: 
GVI: 
gvip040(ho1)
GLJ: 
GKIL_1562(hmuO)
ANA: 
NPU: 
NOS: 
NOP: 
AVA: 
ANB: 
ACY: 
NAZ: 
CSG: 
CALO: 
CALT: 
RIV: 
PMA: 
PMM: 
PMM1594(ho1)
PMT: 
PMT1685(ho1)
PMN: 
PMI: 
PMB: 
PMC: 
PMF: 
PMG: 
PMH: 
PMJ: 
PME: 
CTHE: 
PLP: 
SCS: 
GFO: 
HYA: 
HHO: 
HYS: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:18477]
  Authors
Maines MD, Ibrahim NG, Kappas A.
  Title
Solubilization and partial purification of heme oxygenase from rat liver.
  Journal
J. Biol. Chem. 252 (1977) 5900-3.
  Organism
Rattus norvegicus
Reference
2  [PMID:6897023]
  Authors
Sunderman FW Jr, Downs JR, Reid MC, Bibeau LM.
  Title
Gas-chromatographic assay for heme oxygenase activity.
  Journal
Clin. Chem. 28 (1982) 2026-32.
  Organism
Rattus norvegicus
Reference
3  [PMID:4370250]
  Authors
Yoshida T, Takahashi S, Kikuchi G.
  Title
Partial purification and reconstitution of the heme oxygenase system from pig spleen microsomes.
  Journal
J. Biochem. (Tokyo). 75 (1974) 1187-91.
  Organism
Sus scofa
Reference
4  [PMID:105935]
  Authors
Noguchi M, Yoshida T, Kikuchi G.
  Title
Specific requirement of NADPH-cytochrome c reductase for the microsomal heme oxygenase reaction yielding biliverdin IX alpha.
  Journal
FEBS. Lett. 98 (1979) 281-4.
  Organism
Rattus norvegicus
Reference
5  [PMID:12500973]
  Authors
Lad L, Schuller DJ, Shimizu H, Friedman J, Li H, Ortiz de Montellano PR, Poulos TL.
  Title
Comparison of the heme-free and -bound crystal structures of human heme oxygenase-1.
  Journal
J. Biol. Chem. 278 (2003) 7834-43.
  Organism
Homo sapiens
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
9059-22-7

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