KEGG   ENZYME: 1.14.99.3Help
Entry
EC 1.14.99.3                Enzyme                                 

Name
heme oxygenase;
ORP33 proteins;
haem oxygenase;
heme oxygenase (decyclizing);
heme oxidase;
haem oxidase
Class
Oxidoreductases;
Acting on paired donors, with O2 as oxidant and incorporation or reduction of oxygen. The oxygen incorporated need not be derived from O2;
Miscellaneous
BRITE hierarchy
Sysname
heme,hydrogen-donor:oxygen oxidoreductase (alpha-methene-oxidizing, hydroxylating)
Reaction(IUBMB)
heme + 3 AH2 + 3 O2 = biliverdin + Fe2+ + CO + 3 A + 3 H2O [RN:R00311]
Reaction(KEGG)
R00311;
(other) R03683
Show
Substrate
heme [CPD:C00032];
AH2 [CPD:C00030];
O2 [CPD:C00007]
Product
biliverdin [CPD:C00500];
Fe2+ [CPD:C14818];
CO [CPD:C00237];
A [CPD:C00028];
H2O [CPD:C00001]
Comment
Requires NAD(P)H and EC 1.6.2.4, NADPH---hemoprotein reductase. The terminal oxygen atoms that are incorporated into the carbonyl groups of pyrrole rings A and B of biliverdin are derived from two separate oxygen molecules [4]. The third oxygen molecule provides the oxygen atom that converts the alpha-carbon to CO. The central iron is kept in the reduced state by NAD(P)H.
Pathway
Porphyrin and chlorophyll metabolism
Orthology
K00510  
heme oxygenase
Genes
HSA: 
3162(HMOX1) 3163(HMOX2)
PTR: 
453880(HMOX2) 470195(HMOX1)
PPS: 
100977821(HMOX1) 100995961(HMOX2)
GGO: 
101149599(HMOX2) 101152785(HMOX1)
PON: 
100173339(HMOX1) 100451286(HMOX2)
MCC: 
705461(HMOX2) 719266(HMOX1)
MMU: 
15368(Hmox1) 15369(Hmox2)
RNO: 
24451(Hmox1) 79239(Hmox2)
CFA: 
442987(HMOX1) 479864(HMOX2)
AML: 
FCA: 
101092621(HMOX1) 101093823(HMOX2)
BTA: 
510243(HMOX2) 513221(HMOX1)
SSC: 
396622(HO2) 445512(HMOX1)
ECB: 
MDO: 
SHR: 
OAA: 
GGA: 
396287(HMOX1) 416663(HMOX2)
MGP: 
TGU: 
ACS: 
XLA: 
398965 444101(hmox2) 734976(hmox1)
XTR: 
DRE: 
100002875(hmox2a) 100329531 791518(hmox1)
TRU: 
OLA: 
CIN: 
DME: 
DPO: 
DAN: 
DER: 
DPE: 
DSE: 
DSI: 
DWI: 
DYA: 
DGR: 
DMO: 
DVI: 
AGA: 
AAG: 
CQU: 
AME: 
494506(Ho)
NVI: 
API: 
PHU: 
NVE: 
ATH: 
ALY: 
GMX: 
547612(HO1)
CSV: 
RCU: 
POP: 
VVI: 
OSA: 
DOSA: 
Os06t0603000-01(Os06g0603000)
BDI: 
SBI: 
SORBI_10g023510(SORBIDRAFT_10g023510)
ZMA: 
SMO: 
PPP: 
CRE: 
VCN: 
OLU: 
OTA: 
CME: 
PIC: 
CNE: 
CNB: 
CGI: 
LBC: 
MPR: 
CCI: 
SCM: 
PTI: 
TPS: 
PIF: 
LPN: 
LPU: 
LPF: 
LPP: 
LPC: 
LPA: 
LPE: 
MXA: 
MFU: 
MSD: 
CCX: 
SUR: 
BRA: 
BRADO1626(hmuO)
BBT: 
BBta_6429(hmuO)
BRS: 
S23_19350(hmuO)
RPA: 
RPB: 
RPC: 
RPD: 
RPE: 
RPT: 
RPX: 
AOL: 
BSUB: 
BCZ: 
BCL: 
SAW: 
SAH: 
SAJ: 
SAM: 
MW1018(isdG)
SAS: 
SAR: 
SAC: 
SAX: 
SAA: 
SAO: 
SAE: 
NWMN_1047(isdG)
SAD: 
SUU: 
SUV: 
SUH: 
SUE: 
SUJ: 
SUK: 
SUC: 
SUT: 
SUQ: 
SUZ: 
MS7_1092(isdG)
SUD: 
SUX: 
SUW: 
SUG: 
SUF: 
SUY: 
SAUB: 
SAUM: 
CPE: 
CPF: 
CPR: 
CTC: 
CNO: 
MGI: 
MSP: 
MAB: 
MMV: 
MYCMA_2617(pbsA1)
ASD: 
AS9A_1954(hmuO)
CGL: 
NCgl2146(Cgl2227)
CGB: 
cg2445(hmuO)
CGU: 
WA5_2146(HmuO)
CGT: 
CDI: 
DIP1669(hmuO)
CDP: 
CDH: 
CDT: 
CDE: 
CDR: 
CDA: 
CDZ: 
CDB: 
CDS: 
CDD: 
CDW: 
CDV: 
CJK: 
jk0320(hmuO)
CUR: 
CUA: 
CU7111_1238(hmuO1) CU7111_1609(hmuO2)
CAR: 
CPU: 
CPL: 
CPG: 
CPP: 
CPK: 
CPQ: 
CPX: 
CPZ: 
COR: 
COP: 
Cp31_1478(hmuO)
COD: 
COS: 
COI: 
COE: 
COU: 
CRD: 
CRES_0229(hmuO)
CUL: 
CUC: 
CUE: 
CVA: 
CVAR_1101(hmuO)
CHN: 
CCN: 
NFA: 
NCY: 
NBR: 
RHA: 
RER: 
RER_32040(hmuO)
ROP: 
ROP_06190(hmuO)
REQ: 
GBR: 
GPO: 
GOR: 
SCO: 
SCO2267(SCC75A.13)
SMA: 
SAV_5930(hmuO)
SGR: 
SCB: 
SSX: 
SCT: 
SCY: 
SFA: 
SBH: 
SVE: 
SDV: 
SALB: 
STRP: 
KSK: 
LXX: 
Lxx24860(hmuO)
CMI: 
CMM_0601(hemO)
CMS: 
CMC: 
CMN_00562(hemO)
MTS: 
MTES_1696(hmuO)
RSA: 
RMU: 
RDN: 
BCV: 
BFA: 
XCE: 
SKE: 
CFL: 
CFI: 
CGA: 
TFU: 
NDA: 
NAL: 
TCU: 
SRO: 
AMD: 
AMN: 
AMM: 
PDX: 
AMI: 
VMA: 
AMS: 
ASE: 
ACPL_715(pbsA) ACPL_716(pbsA)
SNA: 
LIL: 
LIE: 
LIC: 
LBJ: 
LBL: 
LBI: 
LBF: 
CHU: 
CHU_0149(bphO)
GFO: 
IPA: 
SYN: 
sll1184(ho1) sll1875(ho2)
SYZ: 
SYY: 
SYT: 
SYS: 
SYQ: 
SYW: 
SYC: 
SYF: 
SYD: 
SYE: 
SYG: 
SYR: 
SYX: 
SYP: 
CYA: 
CYB: 
SYNE: 
SYNP: 
TEL: 
tll0365(ho1) tll1721(ho2)
MAR: 
CYT: 
cce_2324(ho2) cce_2573(ho1)
CYP: 
CYC: 
CYN: 
CYH: 
CYJ: 
AMR: 
CGC: 
CAN: 
CSN: 
DSL: 
HAO: 
GLP: 
CMP: 
GVI: 
gvip040(ho1)
ANA: 
NPU: 
NOS: 
NOP: 
AVA: 
ANB: 
ACY: 
NAZ: 
CSG: 
CALO: 
CALT: 
RIV: 
PMA: 
Pro1750(ho1)
PMM: 
PMM1594(ho1)
PMT: 
PMT1685(ho1)
PMN: 
PMI: 
PMB: 
PMC: 
PMF: 
PMG: 
PMH: 
PMJ: 
PME: 
TER: 
LEP: 
GEI: 
OAC: 
ONI: 
PSEU: 
CEP: 
MIC: 
ARP: 
CTHE: 
PLP: 
SCS: 
HYA: 
HHO: 
HYS: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:18477]
  Authors
Maines MD, Ibrahim NG, Kappas A.
  Title
Solubilization and partial purification of heme oxygenase from rat liver.
  Journal
J. Biol. Chem. 252 (1977) 5900-3.
  Organism
Rattus norvegicus [GN:rno]
Reference
2  [PMID:6897023]
  Authors
Sunderman FW Jr, Downs JR, Reid MC, Bibeau LM.
  Title
Gas-chromatographic assay for heme oxygenase activity.
  Journal
Clin. Chem. 28 (1982) 2026-32.
  Organism
Rattus norvegicus [GN:rno]
Reference
3  [PMID:4370250]
  Authors
Yoshida T, Takahashi S, Kikuchi G.
  Title
Partial purification and reconstitution of the heme oxygenase system from pig spleen microsomes.
  Journal
J. Biochem. (Tokyo). 75 (1974) 1187-91.
  Organism
Sus scofa [GN:ssc]
Reference
4  [PMID:105935]
  Authors
Noguchi M, Yoshida T, Kikuchi G.
  Title
Specific requirement of NADPH-cytochrome c reductase for the microsomal heme oxygenase reaction yielding biliverdin IX alpha.
  Journal
FEBS. Lett. 98 (1979) 281-4.
  Organism
Rattus norvegicus [GN:rno]
Reference
5  [PMID:12500973]
  Authors
Lad L, Schuller DJ, Shimizu H, Friedman J, Li H, Ortiz de Montellano PR, Poulos TL.
  Title
Comparison of the heme-free and -bound crystal structures of human heme oxygenase-1.
  Journal
J. Biol. Chem. 278 (2003) 7834-43.
  Organism
Homo sapiens [GN:hsa]
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
9059-22-7

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