KEGG   ENZYME: 1.2.1.72Help
Entry
EC 1.2.1.72                 Enzyme                                 

Name
erythrose-4-phosphate dehydrogenase;
erythrose 4-phosphate dehydrogenase;
E4PDH;
GapB;
Epd dehydrogenase;
E4P dehydrogenase
Class
Oxidoreductases;
Acting on the aldehyde or oxo group of donors;
With NAD+ or NADP+ as acceptor
BRITE hierarchy
Sysname
D-erythrose 4-phosphate:NAD+ oxidoreductase
Reaction(IUBMB)
D-erythrose 4-phosphate + NAD+ + H2O = 4-phosphoerythronat + NADH + 2 H+ [RN:R01825]
Reaction(KEGG)
Substrate
D-erythrose 4-phosphate [CPD:C00279];
NAD+ [CPD:C00003];
H2O [CPD:C00001]
Product
4-phosphoerythronat;
NADH [CPD:C00004];
H+ [CPD:C00080]
Comment
This enzyme was originally thought to be a glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (EC 1.2.1.12), but this has since been disproved, as glyceraldehyde 3-phosphate is not a substrate [1,2]. Forms part of the pyridoxal-5'-phosphate coenzyme biosynthesis pathway in Escherichia coli, along with EC 1.1.1.290 (4-phosphoerythronate dehydrogenase), EC 2.6.1.52 (phosphoserine transaminase), EC 1.1.1.262 (4-hydroxythreonine-4-phosphate dehydrogenase), EC 2.6.99.2 (pyridoxine 5'-phosphate synthase) and EC 1.4.3.5 (pyridoxamine-phosphate oxidase).
History
EC 1.2.1.72 created 2006
Pathway
Vitamin B6 metabolism
Metabolic pathways
Orthology
K03472  
D-erythrose 4-phosphate dehydrogenase
Genes
ECO: 
b2927(epd)
ECJ: 
JW2894(epd)
ECD: 
EBW: 
ECOK: 
ECE: 
Z4266(epd)
ECS: 
ECF: 
ETW: 
ELX: 
EOJ: 
EOI: 
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ECG: 
EOK: 
ELR: 
ECC: 
c3505(epd)
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ECI: 
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ECX: 
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ECM: 
ECY: 
ECR: 
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ECT: 
EOC: 
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ECZ: 
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ELN: 
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ESE: 
ESO: 
ESM: 
ESL: 
ECL: 
EBR: 
EBD: 
EKO: 
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ELL: 
ELC: 
ELD: 
ELP: 
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ELF: 
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EAL: 
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STY3228(epd)
STT: 
t2989(epd)
SEX: 
SENT: 
STM: 
STM3070(epd)
SEO: 
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SEM: 
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SETC: 
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SEEN: 
SPT: 
SPA2941(epd)
SEK: 
SPQ: 
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SEC: 
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SEE: 
SENN: 
SEW: 
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SED: 
SEG: 
SG2965(epd)
SEL: 
SEGA: 
SET: 
SEN2913(epd)
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SEEC: 
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IA1_14805(gapA)
SENC: 
SES: 
SBG: 
SBZ: 
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SF2912(epd)
SFX: 
S3112(epd)
SFV: 
SFE: 
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SFT: 
SSN: 
SSJ: 
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SDY: 
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SHQ: 
ENT: 
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ENO: 
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EEC: 
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ESC: 
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ESA: 
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CDM: 
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KPK: 
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KPB: 
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KOK: 
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CIF: 
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ROR: 
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CEM: 
CEN: 
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PGE: 
KSA: 
KOR: 
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KIN: 
LAX: 
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YPO0922(epd)
YPK: 
y3309(epd)
YPA: 
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YP_3518(epd)
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YPU: 
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YEN: 
YE3415(epd)
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YET: 
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YAL: 
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ECA: 
ECA3913(epd)
PATR: 
PATO: 
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PCC: 
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PWS: 
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DSO: 
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EAM: 
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PLF: 
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PLU: 
plu0955(epd)
PAY: 
PTT: 
PMR: 
PMI0241(epd)
PMIB: 
PVL: 
XBO: 
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XHO: 
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VNI: 
VAN: 
LAG: 
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VMI: 
VFI: 
VF_0441(epd)
VFM: 
VSA: 
AWD: 
PPR: 
PBPRA3132(STY3228)
PGB: 
GHO: 
PAE: 
PA0551(epd)
PAEV: 
PAEI: 
PAU: 
PAP: 
PAG: 
PAF: 
PNC: 
PAEB: 
PDK: 
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PRP: 
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PAES: 
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PRE: 
PPSE: 
PALC: 
PPU: 
PP_4964(epd)
PPF: 
PPG: 
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PPT: 
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PPI: 
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PCH: 
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PPSY: 
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IL2213(epd)
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MSR: 
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TOR: 
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ASR: 
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PUT: 
CDN: 
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EBA: 
ebA6546(epd)
AZO: 
azo2418(gapB)
AZA: 
AZKH_0229(gapB)
AZI: 
DAR: 
TMZ: 
THU: 
DSU: 
DPS: 
DSF: 
DOL: 
DAT: 
HSI: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:7751290]
  Authors
Zhao G, Pease AJ, Bharani N, Winkler ME.
  Title
Biochemical characterization of gapB-encoded erythrose 4-phosphate dehydrogenase of Escherichia coli K-12 and its possible role in pyridoxal 5'-phosphate biosynthesis.
  Journal
J. Bacteriol. 177 (1995) 2804-12.
  Sequence
[eco:b2927]
Reference
2  [PMID:9182530]
  Authors
Boschi-Muller S, Azza S, Pollastro D, Corbier C, Branlant G.
  Title
Comparative enzymatic properties of GapB-encoded erythrose-4-phosphate dehydrogenase of Escherichia coli and phosphorylating glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase.
  Journal
J. Biol. Chem. 272 (1997) 15106-12.
  Sequence
[eco:b2927]
Reference
3  [PMID:9696782]
  Authors
Yang Y, Zhao G, Man TK, Winkler ME.
  Title
Involvement of the gapA- and epd (gapB)-encoded dehydrogenases in pyridoxal 5'-phosphate coenzyme biosynthesis in Escherichia coli K-12.
  Journal
J. Bacteriol. 180 (1998) 4294-9.
  Sequence
[eco:b2927]
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
131554-04-6

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