KEGG   ENZYME: 1.6.2.4Help
Entry
EC 1.6.2.4                  Enzyme                                 

Name
NADPH---hemoprotein reductase;
CPR;
FAD-cytochrome c reductase;
NADP-cytochrome c reductase;
NADP-cytochrome reductase;
NADPH-dependent cytochrome c reductase;
NADPH:P-450 reductase;
NADPH:ferrihemoprotein oxidoreductase;
NADPH---cytochrome P-450 oxidoreductase;
NADPH-cytochrome c oxidoreductase;
NADPH-cytochrome c reductase;
NADPH---cytochrome p-450 reductase;
NADPH-ferricytochrome c oxidoreductase;
NADPH-ferrihemoprotein reductase;
TPNH2 cytochrome c reductase;
TPNH-cytochrome c reductase;
aldehyde reductase (NADPH-dependent);
cytochrome P-450 reductase;
cytochrome c reductase (reduced nicotinamide adenine dinucleotide phosphate, NADPH, NADPH-dependent);
dihydroxynicotinamide adenine dinucleotide phosphate-cytochrome c reductase;
ferrihemoprotein P-450 reductase;
reduced nicotinamide adenine dinucleotide phosphate-cytochrome c reductase;
reductase, cytochrome c (reduced nicotinamide adenine dinucleotide phosphate)
Class
Oxidoreductases;
Acting on NADH or NADPH;
With a heme protein as acceptor
BRITE hierarchy
Sysname
NADPH:hemoprotein oxidoreductase
Reaction(IUBMB)
NADPH + H+ + n oxidized hemoprotein = NADP+ + n reduced hemoprotein
Reaction(KEGG)
Substrate
NADPH [CPD:C00005];
H+ [CPD:C00080];
oxidized hemoprotein
Product
NADP+ [CPD:C00006];
reduced hemoprotein
Comment
A flavoprotein (FMN, FAD) containing both FMN and FAD. The number n in the equation is 1 if the hemoprotein undergoes a 2-electron reduction, and is 2 if it undergoes a 1-electron reduction. The enzyme catalyses the reduction of the heme-thiolate-dependent monooxygenases, such as EC 1.14.14.1, unspecific monooxygenase and reduction of EC 1.14.99.3, heme oxygenase (biliverdin-producing). It is part of the microsomal hydroxylating system. It also reduces cytochrome b5 and cytochrome c.
History
EC 1.6.2.4 created 1972, modified 2003
Orthology
K00327  
NADPH-ferrihemoprotein reductase
K14338  
cytochrome P450 / NADPH-cytochrome P450 reductase
Genes
HSA: 
5447(POR)
PTR: 
463481(POR)
PPS: 
GGO: 
PON: 
NLE: 
MCC: 
715888(POR)
MCF: 
CJC: 
MMU: 
18984(Por)
RNO: 
29441(Por)
CGE: 
NGI: 
HGL: 
OCU: 
TUP: 
CFA: 
489816(POR)
AML: 
UMR: 
FCA: 
PTG: 
BTA: 
532512(POR)
BOM: 
PHD: 
CHX: 
OAS: 
SSC: 
CFR: 
BACU: 
LVE: 
ECB: 
MYB: 
MYD: 
PALE: 
MDO: 
SHR: 
GGA: 
417520(POR)
MGP: 
APLA: 
TGU: 
GFR: 
FAB: 
PHI: 
CCW: 
FPG: 
FCH: 
CLV: 
ASN: 
AMJ: 
PSS: 
CMY: 
ACS: 
PBI: 
XLA: 
379707(por)
XTR: 
DRE: 
568202(pora)
TRU: 
OLA: 
XMA: 
LCM: 
CMK: 
BFO: 
CIN: 
SPU: 
DME: 
DPO: 
DAN: 
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DPE: 
DSE: 
DSI: 
DWI: 
DYA: 
Dyak_GE13802(dyak_GLEANR_1398)
DGR: 
DMO: 
DVI: 
MDE: 
AGA: 
AAG: 
CQU: 
AME: 
724870(GB19444)
SOC: 
AEC: 
HST: 
CFO: 
NVI: 
TCA: 
BMOR: 
PXY: 
API: 
PHU: 
ISC: 
CEL: 
CBR: 
CBG03543(Cbr-emb-8)
BMY: 
LOA: 
TSP: 
HRO: 
LGI: 
CRG: 
SMM: 
NVE: 
HMG: 
TAD: 
AQU: 
ATH: 
AT4G24520(ATR1) AT4G30210(ATR2)
ALY: 
CRB: 
EUS: 
BRP: 
CIT: 
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TCC: 
EGR: 
GMX: 
PVU: 
MTR: 
CAM: 
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PPER: 
PMUM: 
MDM: 
PXB: 
CSV: 
CMO: 
RCU: 
JCU: 
POP: 
VVI: 
SLY: 
SOT: 
BVG: 
OSA: 
DOSA: 
Os04t0653400-01(Os04g0653400) Os08t0243500-01(Os08g0243500) Os09t0558900-01(Os09g0558900)
OBR: 
BDI: 
SBI: 
SORBI_02g032640(SORBIDRAFT_02g032640) SORBI_06g031110(SORBIDRAFT_06g031110) SORBI_07g007640(SORBIDRAFT_07g007640)
ZMA: 
SITA: 
PDA: 
EGU: 
MUS: 
SMO: 
PPP: 
CRE: 
VCN: 
OLU: 
OTA: 
BPG: 
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MPP: 
CSL: 
CVR: 
SCE: 
YHR042W(NCP1)
AGO: 
ERC: 
KLA: 
LTH: 
VPO: 
ZRO: 
CGR: 
NCS: 
NCAS_0A01270(NCAS0A01270) NCAS_0F02460(NCAS0F02460)
NDI: 
NDAI_0C02110(NDAI0C02110) NDAI_0C03940(NDAI0C03940)
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TPHA_0E02140(TPHA0E02140)
TBL: 
TBLA_0A10290(TBLA0A10290) TBLA_0C03210(TBLA0C03210)
TDL: 
TDEL_0E03350(TDEL0E03350)
KAF: 
KAFR_0E01430(KAFR0E01430) KAFR_0J00410(KAFR0J00410)
PPA: 
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PGU: 
SPAA: 
LEL: 
CAL: 
CTP: 
COT: 
CDU: 
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YLI: 
CLU: 
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NTE: 
NEUTE1DRAFT116342(NEUTE1DRAFT_116342) NEUTE1DRAFT145879(NEUTE1DRAFT_145879)
SMP: 
PAN: 
TTT: 
MTM: 
CTHR: 
MGR: 
TMN: 
FPU: 
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MAW: 
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CMT: 
VAL: 
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ANI: 
AFM: 
AOR: 
AOR_1_1532054(AO090011000910) AOR_1_772164(AO090001000445) AOR_1_894144(AO090023000520)
ANG: 
ANI_1_1104074(An08g07840) ANI_1_2654014(An01g06820) ANI_1_384044(An05g00510) ANI_1_396144(An16g02820)
AFV: 
ACT: 
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PCS: 
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CPW: 
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PADG_11605(PADG_03462)
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PTE: 
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TML: 
SPO: 
CNE: 
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PCO: 
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LBC: 
MPR: 
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SCM: 
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AGABI1DRAFT113910(AGABI1DRAFT_113910)
ABV: 
AGABI2DRAFT193746(AGABI2DRAFT_193746)
CPUT: 
SLA: 
UMA: 
PFP: 
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PGR: 
MLR: 
WSE: 
WIC: 
MBR: 
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DFA_11137(redB)
ACAN: 
PFA: 
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TAN: 
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TOT: 
BBO: 
BBOV_I002330(19.m02062)
BEQ: 
CPV: 
CHO: 
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TET: 
PTM: 
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TPS: 
PIF: 
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TBR: 
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LMA: 
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LDO: 
LMI: 
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GLA: 
PCT: 
RPI: 
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RMN: 
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CNC: 
RME: 
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BUR: 
BCEO: 
BCED: 
VAP: 
VPE: 
VPD: 
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BJU: 
BJP: 
BRS: 
RPB: 
RPD: 
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BSU: 
BSU07250(yetO) BSU27160(cypB)
BSR: 
BSL: 
BSH: 
BSY: 
BSUT: 
BSUL: 
BSUS: 
BSS: 
BST: 
BSO: 
BSN: 
BSQ: 
BSX: 
C663_0751(cypD) C663_2550(cypE)
BSP: 
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BL02398(cypE)
BLD: 
BLi02848(yrhJ)
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BAMF_0695(yetO) BAMF_2522(cypB)
BAY: 
BAQ: 
BYA: 
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BAMA: 
RBAU_0722(cypD) RBAU_2563(cypB)
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BASU_0699(cypD) BASU_2369(cypB)
BAMB: 
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BAZ: 
BQL: 
LL3_00745(yetO) LL3_02800(yrhJ)
BXH: 
BQY: 
MUS_0726(yetO) MUS_2901(yrhJ)
BAMI: 
BAMC: 
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BAE: 
BATR: 
BAN: 
BA_3221(cypD)
BAR: 
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BAT: 
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DJ46_1971(cyp102A1)
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BCE_3239(cypD)
BCZ: 
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BCQ_3034(cypD)
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SRO: 
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SEN: 
SACE_4205(cypD)
PDX: 
KAL: 
SACI: 
SGN: 
HAU: 
DGO: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1
  Authors
Haas, E., Horecker, B.L. and Hogness, T.R.
  Title
The enzymatic reduction of cytochrome c, cytochrome c reductase.
  Journal
J. Biol. Chem. 136 (1940) 747-774.
Reference
2
  Authors
Horecker, B.L.
  Title
Triphosphopyridine nucleotide-cytochrome c reductase in liver.
  Journal
J. Biol. Chem. 183 (1950) 593-605.
Reference
3  [PMID:4389465]
  Authors
Lu AY, Junk KW, Coon MJ.
  Title
Resolution of the cytochrome P-450-containing omega-hydroxylation system of liver microsomes into three components.
  Journal
J. Biol. Chem. 244 (1969) 3714-21.
Reference
4  [PMID:14275154]
  Authors
GIBSON QH, PALMER G, WHARTON DC.
  Title
STUDIES ON THE MECHANISM OF MICROSOMAL TRIPHOSPHOPYRIDINE NUCLEOTIDE-CYTOCHROME C REDUCTASE.
  Journal
J. Biol. Chem. 240 (1965) 921-31.
Reference
5  [PMID:14007123]
  Authors
WILLIAMS CH Jr, KAMIN H.
  Title
Microsomal triphosphopyridine nucleotide-cytochrome c reductase of liver.
  Journal
J. Biol. Chem. 237 (1962) 587-95.
Reference
6  [PMID:4378860]
  Authors
Masters BS, Bilimoria MH, Kamin H, Gibson QH.
  Title
The mechanism of 1- and 2-electron transfers catalyzed by reduced triphosphopyridine nucleotide-cytochrome c reductase.
  Journal
J. Biol. Chem. 240 (1965) 4081-8.
Reference
7  [PMID:8589067]
  Authors
Sevrioukova IF, Peterson JA.
  Title
NADPH-P-450 reductase: structural and functional comparisons of the eukaryotic and prokaryotic isoforms.
  Journal
Biochimie. 77 (1995) 562-72.
Reference
8  [PMID:9237990]
  Authors
Wang M, Roberts DL, Paschke R, Shea TM, Masters BS, Kim JJ.
  Title
Three-dimensional structure of NADPH-cytochrome P450 reductase: prototype for FMN- and FAD-containing enzymes.
  Journal
Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 94 (1997) 8411-6.
  Sequence
[rno:29441]
Reference
9  [PMID:11329262]
  Authors
Munro AW, Noble MA, Robledo L, Daff SN, Chapman SK.
  Title
Determination of the redox properties of human NADPH-cytochrome P450 reductase.
  Journal
Biochemistry. 40 (2001) 1956-63.
Reference
10 [PMID:12773143]
  Authors
Gutierrez A, Grunau A, Paine M, Munro AW, Wolf CR, Roberts GC, Scrutton NS.
  Title
Electron transfer in human cytochrome P450 reductase.
  Journal
Biochem. Soc. Trans. 31 (2003) 497-501.
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
9023-03-4

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