KEGG   ENZYME: 2.4.1.266Help
Entry
EC 2.4.1.266                Enzyme                                 

Name
glucosyl-3-phosphoglycerate synthase;
GpgS protein;
GPG synthase;
glucosylphosphoglycerate synthase
Class
Transferases;
Glycosyltransferases;
Hexosyltransferases
BRITE hierarchy
Sysname
NDP-glucose:3-phospho-D-glycerate 2-alpha-D-glucosyltransferase
Reaction(IUBMB)
NDP-glucose + 3-phospho-D-glycerate = NDP + 2-O-(alpha-D-glucopyranosyl)-3-phospho-D-glycerate [RN:R09663]
Reaction(KEGG)
Substrate
NDP-glucose [CPD:C15541];
3-phospho-D-glycerate [CPD:C00197]
Product
NDP [CPD:C00454];
2-O-(alpha-D-glucopyranosyl)-3-phospho-D-glycerate [CPD:C19791]
Comment
The enzyme is involved in biosynthesis of 2-O-(alpha-D-glucopyranosyl)-D-glycerate via the two-step pathway in which glucosyl-3-phosphoglycerate synthase catalyses the conversion of GDP-glucose and 3-phospho-D-glycerate into 2-O-(alpha-D-glucopyranosyl)-3-phospho-D-glycerate, which is then converted to 2-O-(alpha-D-glucopyranosyl)-D-glycerate by EC 3.1.3.85 glucosyl-3-phosphoglycerate phosphatase. The activity is dependent on divalent cations (Mn2+, Co2+, or Mg2+). The enzyme from Persephonella marina shows moderate flexibility on the sugar donor concerning the nucleotide moiety (UDP-glucose, ADP-glucose, GDP-glucose) but is strictly specific for glucose. The enzyme is also strictly specific for 3-phospho-D-glycerate as acceptor [1]. The enzyme from Methanococcoides burtonii is strictly specific for GDP-glucose and 3-phospho-D-glycerate [2]. This enzyme catalyses the first glucosylation step in methylglucose lipopolysaccharide biosynthesis in mycobacteria [4,5].
History
EC 2.4.1.266 created 2011
Orthology
K13693  
glucosyl-3-phosphoglycerate synthase
Genes
SECT: 
CED: 
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 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:17189358]
  Authors
Costa J, Empadinhas N, da Costa MS
  Title
Glucosylglycerate biosynthesis in the deepest lineage of the Bacteria: characterization of the thermophilic proteins GpgS and GpgP from Persephonella marina.
  Journal
J. Bacteriol. 189 (2007) 1648-54.
  Sequence
Reference
2  [PMID:16428406]
  Authors
Costa J, Empadinhas N, Goncalves L, Lamosa P, Santos H, da Costa MS
  Title
Characterization of the biosynthetic pathway of glucosylglycerate in the archaeon Methanococcoides burtonii.
  Journal
J. Bacteriol. 188 (2006) 1022-30.
  Sequence
[mbu:Mbur_0737]
Reference
3  [PMID:18221489]
  Authors
Empadinhas N, Albuquerque L, Mendes V, Macedo-Ribeiro S, da Costa MS
  Title
Identification of the mycobacterial glucosyl-3-phosphoglycerate synthase.
  Journal
FEMS. Microbiol. Lett. 280 (2008) 195-202.
  Sequence
[mbo:Mb1240] [msm:MSMEG_5084]
Reference
4  [PMID:19015727]
  Authors
Pereira PJ, Empadinhas N, Albuquerque L, Sa-Moura B, da Costa MS, Macedo-Ribeiro S
  Title
Mycobacterium tuberculosis glucosyl-3-phosphoglycerate synthase: structure of a key enzyme in methylglucose lipopolysaccharide biosynthesis.
  Journal
PLoS. One. 3 (2008) e3748.
  Sequence
[mtu:Rv1208]
Reference
5  [PMID:19052364]
  Authors
Gest P, Kaur D, Pham HT, van der Woerd M, Hansen E, Brennan PJ, Jackson M, Guerin ME
  Title
Preliminary crystallographic analysis of GpgS, a key glucosyltransferase involved in methylglucose lipopolysaccharide biosynthesis in Mycobacterium tuberculosis.
  Journal
Acta. Crystallogr. Sect. F. Struct. Biol. Cryst. Commun. 64 (2008) 1121-4.
  Sequence
[mtu:Rv1208]
Reference
6  [PMID:19421329]
  Authors
Kaur D, Pham H, Larrouy-Maumus G, Riviere M, Vissa V, Guerin ME, Puzo G, Brennan PJ, Jackson M
  Title
Initiation of methylglucose lipopolysaccharide biosynthesis in mycobacteria.
  Journal
PLoS. One. 4 (2009) e5447.
  Sequence
[mtu:Rv1208] [msm:MSMEG_5084]
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 

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