KEGG   ENZYME: 2.6.1.21Help
Entry
EC 2.6.1.21                 Enzyme                                 

Name
D-amino-acid transaminase;
D-aspartate transaminase;
D-alanine aminotransferase;
D-aspartic aminotransferase;
D-alanine-D-glutamate transaminase;
D-alanine transaminase;
D-amino acid aminotransferase
Class
Transferases;
Transferring nitrogenous groups;
Transaminases
BRITE hierarchy
Sysname
D-alanine:2-oxoglutarate aminotransferase
Reaction(IUBMB)
D-alanine + 2-oxoglutarate = pyruvate + D-glutamate [RN:R01148]
Reaction(KEGG)
Substrate
D-alanine [CPD:C00133];
2-oxoglutarate [CPD:C00026]
Product
pyruvate [CPD:C00022];
D-glutamate [CPD:C00217]
Comment
A pyridoxal-phosphate protein. The enzyme from thermophilic Bacillus species acts on many D-amino acids with D-alanine and D-2-aminobutyrate as the best amino donors. It can similarly use any of several 2-oxo acids as amino acceptor, with 2-oxoglutarate and 2-oxobutyrate among the best. The enzyme from some other sources has a broader specificity [6].
History
EC 2.6.1.21 created 1972 (EC 2.6.1.10 created 1961, incorporated 1972), modified 2005
Pathway
Lysine degradation
Arginine and proline metabolism
Phenylalanine metabolism
D-Arginine and D-ornithine metabolism
D-Alanine metabolism
Metabolic pathways
Orthology
K00824  
D-alanine transaminase
Genes
ECA: 
ECA3117(dat)
PCT: 
PCC: 
PWA: 
PEC: 
SERR: 
PMR: 
PMIB: 
DDA: 
DDC: 
DDD: 
DZE: 
PAO: 
RAH: 
RAQ: 
RAA: 
PSI: 
EBT: 
VEJ: 
PAT: 
AMC: 
AMAC: 
AMB: 
AMG: 
AMK: 
AMAA: 
AMAL: 
AMAE: 
AMAO: 
AMAD: 
AMAI: 
AMAG: 
ALT: 
GAG: 
GNI: 
GPS: 
LPN: 
LPU: 
LPH: 
LPO: 
LPM: 
LPF: 
lpl1516(ala)
LPP: 
lpp1467(ala)
LPC: 
LPA: 
LPE: 
MCA: 
MMT: 
MAH: 
TCX: 
TCY: 
MEJ: 
MEC: 
CYQ: 
CZA: 
NOC: 
NHL: 
NWA: 
ALV: 
AEH: 
HHA: 
HHC: 
TGR: 
TKM: 
TNI: 
TVNIR_2199(dat_[H])
SSAL: 
SPIU: 
HNA: 
ABO: 
ADI: 
KKO: 
MME: 
TAU: 
SAGA: 
RMA: 
VOK: 
RSO: 
RS01735(RSp0714)
RSL: 
RSN: 
RSM: 
RSE: 
RPI: 
RPF: 
REU: 
REH: 
CNC: 
RME: 
CTI: 
BMA: 
BMV: 
BML: 
BMN: 
BPS: 
BPM: 
BPL: 
BPD: 
BPR: 
BPSE: 
BPSU: 
BPZ: 
BPQ: 
BPK: 
BTE: 
BTD: 
BVI: 
BUR: 
BCN: 
BCH: 
BCM: 
BCJ: 
BAM: 
BAC: 
BMU: 
BMJ: 
BCT: 
BXE: 
BPY: 
BGL: 
BUG: 
BGE: 
BGF: 
BGD: 
BYI: 
BUK: 
BPX: 
BUO: 
PPK: 
PPNO: 
PRB: 
BPE: 
BPC: 
BPER: 
BPA: 
BPAR: 
BBR: 
BBM: 
BBH: 
BPT: 
BAV: 
BAV0136(dat)
BHO: 
AXY: 
AXO: 
AXN: 
TEQ: 
TEA: 
TEG: 
TAS: 
TAT: 
PUT: 
AKA: 
AMIM: 
RFR: 
POL: 
PNA: 
VAP: 
VPE: 
VPD: 
RTA: 
MPT: 
HAR: 
MMS: 
HSE: 
CFU: 
LCH: 
TIN: 
THI: 
RGE: 
NEU: 
NET: 
NIT: 
NII: 
NMU: 
EBA: 
AZO: 
azo0181(daaA)
AZA: 
DAR: 
DSU: 
TBD: 
SDR: 
MFA: 
MEI: 
MEP: 
SLT: 
GCA: 
CFF: 
CFV: 
CCV: 
CHA: 
CCO: 
CLA: 
CAMP: 
SDL: 
SBA: 
SMUL: 
DSA: 
DHY: 
DRT: 
DAT: 
NHM: 
MLO: 
MCI: 
MOP: 
MAM: 
MES: 
PLA: 
SME: 
SMK: 
SMQ: 
SMX: 
SMI: 
SMEG: 
SMEL: 
SMD: 
RHI: 
SFH: 
SFD: 
EAD: 
ATU: 
Atu2511(dat) Atu5473(dat)
ARA: 
AVI: 
AGR: 
RET: 
REC: 
REL: 
RLE: 
RLT: 
RLG: 
RLB: 
RLU: 
RTR: 
RIR: 
RHL: 
BME: 
BMI: 
BMZ: 
BMG: 
BMW: 
BMF: 
BMB: 
BMC: 
BAA: 
BMS: 
BSI: 
BMT: 
BSV: 
BOV: 
BCS: 
BSK: 
BOL: 
BMR: 
BPP: 
BCET: 
BCEE: 
OAN: 
BJA: 
BJU: 
BRA: 
BBT: 
BRS: 
AOL: 
RPA: 
RPB: 
RPC: 
RPD: 
RPE: 
RPT: 
RPX: 
NWI: 
NHA: 
OCA: 
OCG: 
OCO: 
XAU: 
AZC: 
SNO: 
MEX: 
MEA: 
MDI: 
MCH: 
MRD: 
MET: 
MPO: 
MNO: 
BID: 
MSL: 
HDN: 
HDT: 
HMC: 
HNI: 
RVA: 
MSC: 
CCR: 
CCS: 
CAK: 
CSE: 
PZU: 
BSB: 
AEX: 
SIL: 
SIT: 
RSP: 
RSH: 
RSQ: 
RSK: 
RCP: 
JAN: 
RDE: 
RLI: 
PDE: 
PAMI: 
DSH: 
KVU: 
KVL: 
PSF: 
PGA: 
PGL: 
PGD: 
OAT: 
OAR: 
LMD: 
RED: 
MMR: 
HNE: 
SJP: 
SCH: 
GBE: 
GBH: 
ACR: 
AMV: 
RRU: 
RRF: 
RCE: 
RPM: 
MGY: 
AZL: 
ALI: 
ABS: 
THAL: 
MAI: 
MAN: 
PGV: 
PEL: 
APC: 
APB: 
BSU: 
BSR: 
BSL: 
BSH: 
BSY: 
BSS: 
BST: 
BSO: 
BSN: 
BSQ: 
BSUB: 
BSX: 
BSP: 
BLI: 
BL02875(dat)
BLD: 
BLH: 
BAO: 
BAY: 
BAQ: 
BYA: 
BAMP: 
BAML: 
BAMA: 
BAMN: 
BAMB: 
BAZ: 
BQL: 
BXH: 
BQY: 
BAMI: 
BAMC: 
BAMF: 
BAE: 
BHA: 
BAN: 
BA_2256(dat-1) BA_5472(dat-2)
BAR: 
GBAA_2256(dat-1) GBAA_5472(dat-2)
BAT: 
BAH: 
BAI: 
BAA_2318(dat1) BAA_5498(dat2)
BAX: 
BANT: 
BANR: 
BAL: 
BCE: 
BCA: 
BCE_2285(dat) BCE_5351(dat)
BCZ: 
BCZK2037(daaA) BCZK4929(dat)
BCR: 
BCB: 
BCU: 
BCG: 
BCQ: 
BCQ_2192(dat) BCQ_5062(dat)
BCX: 
BCA_2339(dat1) BCA_5371(dat2)
BNC: 
BCF: 
BCER: 
BCY: 
BTK: 
BTL: 
BALH_2017(daaA) BALH_4731(dat)
BTB: 
BTT: 
BTC: 
BTF: 
BTM: 
BTG: 
BTI: 
BTN: 
BTHT: 
BTHU: 
BWE: 
BTY: 
BCL: 
ABC2489(dat)
BPU: 
BPF: 
BMQ: 
BMD: 
BMH: 
BSE: 
BCO: 
BCK: 
BAG: 
BJS: 
BACI: 
BIF: 
OIH: 
OB1083(daaA)
GKA: 
GTN: 
GTH: 
GTE: 
GWC: 
GYC: 
GYA: 
GCT: 
GMC: 
GGH: 
GJF: 
LSP: 
LGY: 
HHD: 
SAU: 
SAV: 
SAW: 
SAH: 
SAJ: 
SAM: 
SAS: 
SAR: 
SAR1835(dat)
SAC: 
SAX: 
SAA: 
SAO: 
SAE: 
SAD: 
SUU: 
SUV: 
SUH: 
SUE: 
SUJ: 
SUK: 
SUC: 
SUT: 
SUQ: 
SUZ: 
SUD: 
SUX: 
SUW: 
SUG: 
SUF: 
SAUA: 
SAUE: 
SAUN: 
SAUS: 
SAUU: 
SAUZ: 
SAB: 
SUY: 
SAUB: 
SAUM: 
SAUC: 
SAUR: 
SEP: 
SER: 
SHA: 
SH1172(dat)
SSP: 
SCA: 
SLG: 
SLN: 
SSD: 
SDT: 
SWA: 
SPAS: 
LMO: 
lmo1619(daaA)
LMF: 
LMH: 
LMC: 
LMN: 
LMY: 
LMT: 
LMG: 
LMS: 
LMJ: 
LMQ: 
LMM7_1711(daaA)
LML: 
LMP: 
LMW: 
LMX: 
LMZ: 
LMON: 
LMOC: 
LMOS: 
LMOO: 
LMOY: 
LMOT: 
LMOA: 
LMOL: 
LMOG: 
LMOE: 
LMOB: 
LMOJ: 
LMOZ: 
LMOD: 
LMON_1687(daaA)
LIN: 
lin1660(daaA)
LWE: 
lwe1635(dat)
LSG: 
lse_1540(daaA)
LIV: 
LIV_1585(daaA)
LIW: 
BBE: 
PMS: 
PMQ: 
PMW: 
PLV: 
AAC: 
AAD: 
SIV: 
LSL: 
LSI: 
LCL: 
ECAS: 
CRN: 
CML: 
CAW: 
CAC: 
CAE: 
CAY: 
CBE: 
CSR: 
CPAS: 
CSB: 
CSH: 
CSO: 
STH: 
DSY: 
DHD: 
DDH: 
DDL: 
TMR: 
SAY: 
SAP: 
BPRM: 
TEP: 
TAE: 
TOC: 
NTH: 
HHL: 
VPR: 
SSG: 
MHG: 
TAZ: 
SCD: 
SSM: 
SBU: 
GAU: 
IPA: 
SACI: 
PHM: 
DOI: 
SRU: 
SRM: 
PHE: 
DFE: 
RBI: 
ZPR: 
MRS: 
IAL: 
MRB: 
KOL: 
MPG: 
NDE: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:14367287]
  Authors
THORNE CB, GOMEZ CG, HOUSEWRIGHT RD.
  Title
Transamination of D-amino acids by Bacillus subtilis.
  Journal
J. Bacteriol. 69 (1955) 357-62.
  Organism
Bacillus subtilis
Reference
2  [PMID:13263311]
  Authors
THORNE CB, MOLNAR DM.
  Title
D-Amino acid transamination in bacillus anthracis.
  Journal
J. Bacteriol. 70 (1955) 420-6.
  Organism
Bacillus anthracis
Reference
3  [PMID:4953710]
  Authors
Martinez-Carrion M, Jenkins WT.
  Title
D-Alanine-D-glutamate transaminase. I. Purification and characterization.
  Journal
J. Biol. Chem. 240 (1965) 3538-46.
  Organism
Bacillus subtilis
Reference
4  [PMID:4710577]
  Authors
Ogawa T, Fukuda M, Sasaoka K.
  Title
Occurrence of D-amino acid aminotransferase in pea seedlings.
  Journal
Biochem. Biophys. Res. Commun. 52 (1973) 998-1002.
  Organism
Pisum sativum
Reference
5  [PMID:1158891]
  Authors
Yonaha K, Misono H, Yamamoto T, Soda K.
  Title
D-amino acid aminotransferase of Bacillus sphaericus. Enzymologic and spectrometric properties.
  Journal
J. Biol. Chem. 250 (1975) 6983-9.
  Organism
Bacillus sphaericus
Reference
6  [PMID:2914916]
  Authors
Tanizawa K, Masu Y, Asano S, Tanaka H, Soda K.
  Title
Thermostable D-amino acid aminotransferase from a thermophilic Bacillus species. Purification, characterization, and active site sequence determination.
  Journal
J. Biol. Chem. 264 (1989) 2445-9.
  Organism
Bacillus sphaericus, Bacillus sp.
  Sequence
[up:P19938]
Reference
7  [PMID:9696787]
  Authors
Fotheringham IG, Bledig SA, Taylor PP.
  Title
Characterization of the genes encoding D-amino acid transaminase and glutamate racemase, two D-glutamate biosynthetic enzymes of Bacillus sphaericus ATCC 10208.
  Journal
J. Bacteriol. 180 (1998) 4319-23.
  Organism
Bacillus sphaericus
  Sequence
[up:P52972]
Reference
8  [PMID:9485439]
  Authors
van Ophem PW, Erickson SD, Martinez del Pozo A, Haller I, Chait BT, Yoshimura T, Soda K, Ringe D, Petsko G, Manning JM.
  Title
Substrate inhibition of D-amino acid transaminase and protection by salts and by reduced nicotinamide adenine dinucleotide: isolation and initial characterization of a pyridoxo intermediate related to inactivation.
  Journal
Biochemistry. 37 (1998) 2879-88.
Reference
9  [PMID:7626635]
  Authors
Sugio S, Petsko GA, Manning JM, Soda K, Ringe D.
  Title
Crystal structure of a D-amino acid aminotransferase: how the protein controls stereoselectivity.
  Journal
Biochemistry. 34 (1995) 9661-9.
  Organism
Bacillus sphaericus, Bacillus sp.
  Sequence
[up:P19938]
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
37277-85-3

DBGET integrated database retrieval system