KEGG   ENZYME: 3.6.1.15Help
Entry
EC 3.6.1.15                 Enzyme                                 

Name
nucleoside-triphosphate phosphatase;
nucleoside-triphosphatase;
nucleoside triphosphate phosphohydrolase;
nucleoside-5-triphosphate phosphohydrolase;
nucleoside 5-triphosphatase;
unspecific diphosphate phosphohydrolase
Class
Hydrolases;
Acting on acid anhydrides;
In phosphorus-containing anhydrides
BRITE hierarchy
Sysname
nucleoside-triphosphate phosphohydrolase
Reaction(IUBMB)
a nucleoside triphosphate + H2O = a nucleoside diphosphate + phosphate [RN:R02319]
Reaction(KEGG)
R02319 > R00086;
(other) R00615
Show
Substrate
nucleoside triphosphate [CPD:C00201];
H2O [CPD:C00001]
Product
nucleoside diphosphate [CPD:C00454];
phosphate [CPD:C00009]
Comment
The enzyme is found in eukaryotes and thermophilic bacteria, but appears to be absent from mesophilic bacteria. Also hydrolyses nucleoside diphosphates, thiamine diphosphate and FAD. The enzyme from the plant Pisum sativum (garden pea) is regulated by calmodulin [5].
History
EC 3.6.1.15 created 1972
Pathway
Purine metabolism
Thiamine metabolism
Metabolic pathways
Orthology
K06928  
nucleoside-triphosphatase
Genes
HSA: 
84284(NTPCR)
PTR: 
744714(NTPCR)
PPS: 
100970719(NTPCR)
GGO: 
101128290(NTPCR)
PON: 
100451516(NTPCR)
NLE: 
100583728(NTPCR)
MCC: 
712959(NTPCR)
MCF: 
102132556(NTPCR)
CJC: 
100397107(NTPCR)
MMU: 
66566(Ntpcr)
RNO: 
361443(Ntpcr)
CGE: 
100763065(Ntpcr)
NGI: 
103744139(Ntpcr)
HGL: 
101704716(Ntpcr)
OCU: 
100348163(NTPCR)
TUP: 
102500534(NTPCR)
CFA: 
607237(NTPCR)
AML: 
UMR: 
103661885(NTPCR)
FCA: 
101088956(NTPCR)
PTG: 
BTA: 
521103(NTPCR)
BOM: 
102274649(NTPCR)
PHD: 
102335100(NTPCR)
CHX: 
102190853(NTPCR)
OAS: 
101112698(NTPCR)
SSC: 
CFR: 
102504330(NTPCR)
BACU: 
103002536(NTPCR)
LVE: 
103086970(NTPCR)
ECB: 
100059958(NTPCR)
MYB: 
102260440(NTPCR)
MYD: 
102754315(NTPCR)
MDO: 
100021763(NTPCR)
SHR: 
100924835(NTPCR)
GGA: 
428588(NTPCR)
MGP: 
APLA: 
101802010(NTPCR)
TGU: 
100190207(NTPCR)
FAB: 
101817327(NTPCR)
PHI: 
102099376(NTPCR)
FPG: 
101915161(NTPCR)
FCH: 
102052088(NTPCR)
CLV: 
102088824(NTPCR)
ASN: 
102381737(NTPCR)
AMJ: 
102565001(NTPCR)
PSS: 
102463075(NTPCR)
CMY: 
102936311(NTPCR)
ACS: 
100565747(ntpcr)
PBI: 
103062293(NTPCR)
XTR: 
100492066(ntpcr)
DRE: 
445069(ntpcr)
TRU: 
MZE: 
OLA: 
XMA: 
LCM: 
102347611(NTPCR)
CMK: 
103179258(ntpcr)
BFO: 
SPU: 
DME: 
DPO: 
DAN: 
DER: 
DSE: 
DSI: 
DWI: 
DYA: 
DGR: 
DMO: 
DVI: 
MDE: 
AGA: 
AAG: 
CQU: 
AME: 
725299(GB14369)
TCA: 
BMOR: 
PHU: 
ISC: 
HRO: 
LGI: 
NVE: 
AQU: 
ATH: 
ALY: 
CRB: 
CIT: 
CIC: 
TCC: 
GMX: 
PVU: 
MTR: 
CAM: 
FVE: 
PPER: 
PMUM: 
MDM: 
PXB: 
CSV: 
CMO: 
RCU: 
POP: 
VVI: 
SLY: 
SOT: 
DOSA: 
Os03t0130750-01(Os03g0130750)
SBI: 
SORBI_01g048330(SORBIDRAFT_01g048330)
ZMA: 
SITA: 
PDA: 
MUS: 
ATR: 
s00044p00159530(AMTR_s00044p00159530)
SMO: 
PPP: 
CRE: 
VCN: 
MIS: 
ACAN: 
EHX: 
GTT: 
CBO: 
CBA: 
CBH: 
CBY: 
CBL: 
CBK: 
CBB: 
CBI: 
CBT: 
CBF: 
CBM: 
CBJ: 
CLJ: 
CCB: 
CAH: 
ROB: 
CSH: 
CAD: 
DSY: 
DHD: 
DDH: 
DMI: 
AWO: 
OVA: 
TEP: 
TAE: 
ADG: 
TPZ: 
NTH: 
HOR: 
HAS: 
EUC: 
SDV: 
AAE: 
HTH: 
HTE: 
TAL: 
TRD: 
PMX: 
TAM: 
TMA: 
TMM: 
TMI: 
TPT: 
TRQ: 
TNA: 
TNP: 
TTA: 
PMO: 
KOL: 
MPZ: 
MPG: 
CEX: 
DTH: 
DTU: 
MJA: 
MFS: 
MIF: 
MJH: 
MAC: 
MBA: 
MCJ: 
MHI: 
MBG: 
MPL: 
MTH: 
MMG: 
MEW: 
MFC: 
MKA: 
MAX: 
AFU: 
AFG: 
APO: 
AVE: 
AST: 
FPL: 
NOU: 
TAC: 
TVO: 
PTO: 
FAC: 
TAR: 
MER: 
PHO: 
PAB: 
PFU: 
PFI: 
PYN: 
PYA: 
PYS: 
TKO: 
TON: 
TGA: 
TSI: 
TBA: 
THE: 
THA: 
THM: 
TLT: 
THS: 
TNU: 
TEU: 
PPAC: 
ABI: 
ACF: 
APE: 
ACJ: 
SMR: 
SHC: 
IHO: 
DKA: 
DMU: 
DFD: 
TAG: 
IAG: 
THG: 
HBU: 
PFM: 
SSO: 
SOL: 
STO: 
SAI: 
SACN: 
SACR: 
SACS: 
SIS: 
SIA: 
SIM: 
SID: 
SIY: 
SIN: 
SII: 
SIH: 
SIR: 
SIC: 
MSE: 
AHO: 
PAI: 
PIS: 
PCL: 
PAS: 
PYR: 
POG: 
TNE: 
CMA: 
TUZ: 
TTN: 
VDI: 
VMO: 
TPE: 
THB: 
ASC: 
CLG: 
FFO: 
CSU: 
KCR: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:5661608]
  Authors
Brightwell R, Tappel AL.
  Title
Lysosomal acid pyrophosphatase and acid phosphatase.
  Journal
Arch. Biochem. Biophys. 124 (1968) 333-43.
Reference
2  [PMID:14320490]
  Authors
LEWIS M, WEISSMAN S.
  Title
PROPERTIES OF A SOLUBLE NUCLEOSIDE TRIPHOSPHATASE ACTIVITY IN MAMMALIAN LIVER.
  Journal
Arch. Biochem. Biophys. 109 (1965) 490-8.
Reference
3  [PMID:4301913]
  Authors
Matsushita S, Raacke ID.
  Title
Purification of nucleoside triphosphatases from pea seedling ribosomes.
  Journal
Biochim. Biophys. Acta. 166 (1968) 707-10.
Reference
4  [PMID:7508630]
  Authors
Tong CG, Dauwalder M, Clawson GA, Hatem CL, Roux SJ
  Title
The major nucleoside triphosphatase in pea (Pisum sativum L.) nuclei and in rat liver nuclei share common epitopes also present in nuclear lamins.
  Journal
Plant. Physiol. 101 (1993) 1005-11.
Reference
5  [PMID:8616230]
  Authors
Hsieh HL, Tong CG, Thomas C, Roux SJ
  Title
Light-modulated abundance of an mRNA encoding a calmodulin-regulated, chromatin-associated NTPase in pea.
  Journal
Plant. Mol. Biol. 30 (1996) 135-47.
  Sequence
[up:P52914]
Reference
6  [PMID:14503925]
  Authors
Klinger C, Rossbach M, Howe R, Kaufmann M
  Title
Thermophile-specific proteins: the gene product of aq_1292 from Aquifex aeolicus  is an NTPase.
  Journal
BMC. Biochem. 4 (2003) 12.
  Sequence
[aae:aq_1292]
Reference
7  [PMID:17291528]
  Authors
Placzek WJ, Almeida MS, Wuthrich K
  Title
NMR structure and functional characterization of a human cancer-related nucleoside triphosphatase.
  Journal
J. Mol. Biol. 367 (2007) 788-801.
  Sequence
[hsa:84284]
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
9075-51-8

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