KEGG   ENZYME: 4.1.1.12Help
Entry
EC 4.1.1.12                 Enzyme                                 

Name
aspartate 4-decarboxylase;
desulfinase;
aminomalonic decarboxylase;
aspartate beta-decarboxylase;
aspartate omega-decarboxylase;
aspartic omega-decarboxylase;
aspartic beta-decarboxylase;
L-aspartate beta-decarboxylase;
cysteine sulfinic desulfinase;
L-cysteine sulfinate acid desulfinase;
L-aspartate 4-carboxy-lyase
Class
Lyases;
Carbon-carbon lyases;
Carboxy-lyases
BRITE hierarchy
Sysname
L-aspartate 4-carboxy-lyase (L-alanine-forming)
Reaction(IUBMB)
L-aspartate = L-alanine + CO2 [RN:R00397]
Reaction(KEGG)
R00397;
(other) R00863
Show
Substrate
L-aspartate [CPD:C00049]
Product
L-alanine [CPD:C00041];
CO2 [CPD:C00011]
Comment
A pyridoxal-phosphate protein. Also catalyses the decarboxylation of aminomalonate (formerly listed as EC 4.1.1.10), and the desulfination of 3-sulfino-L-alanine to sulfite and alanine.
History
EC 4.1.1.12 created 1961, modified 1976 (EC 4.1.1.10 created 1961, incorporated 1972)
Pathway
Alanine, aspartate and glutamate metabolism
Cysteine and methionine metabolism
Metabolic pathways
Orthology
K09758  
aspartate 4-decarboxylase
Genes
EBI: 
EbC_05500(asdA)
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ABI: 
ACF: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:5773301]
  Authors
Kakimoto T, Kato J, Shibatani T, Nishimura N, Chibata I.
  Title
Crystalline L-aspartate beta-decarboxylase of Pseudomonas dacunhae. I. Crystallization and some physiocochemical properties.
  Journal
J. Biol. Chem. 244 (1969) 353-8.
Reference
2  [PMID:14154469]
  Authors
NOVOGRODSKY A, MEISTER A.
  Title
CONTROL OF ASPARTATE BETA-DECARBOXYLASE ACTIVITY BY TRANSAMINATION.
  Journal
J. Biol. Chem. 239 (1964) 879-88.
Reference
3  [PMID:5424207]
  Authors
Palekar AG, Tate SS, Meister A.
  Title
Inhibition of aspartate beta-decarboxylase by aminomalonate. Stereospecific decarboxylation of aminomalonate to glycine.
  Journal
Biochemistry. 9 (1970) 2310-5.
Reference
4  [PMID:14071532]
  Authors
WILSON EM, KORNBERG HL.
  Title
PROPERTIES OF CRYSTALLINE L-ASPARTATE 4-CARBOXY-LYASE FROM ACHROMOBACTER SP.
  Journal
Biochem. J. 88 (1963) 578-87.
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
9024-57-1

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