KEGG   ENZYME: 4.1.3.39Help
Entry
EC 4.1.3.39                 Enzyme                                 

Name
4-hydroxy-2-oxovalerate aldolase;
4-hydroxy-2-ketovalerate aldolase;
HOA;
DmpG;
4-hydroxy-2-oxovalerate pyruvate-lyase;
4-hydroxy-2-oxopentanoate pyruvate-lyase;
BphI;
4-hydroxy-2-oxopentanoate pyruvate-lyase (acetaldehyde-forming)
Class
Lyases;
Carbon-carbon lyases;
Oxo-acid-lyases
BRITE hierarchy
Sysname
(S)-4-hydroxy-2-oxopentanoate pyruvate-lyase (acetaldehyde-forming)
Reaction(IUBMB)
(S)-4-hydroxy-2-oxopentanoate = acetaldehyde + pyruvate
Reaction(KEGG)
(other) R00750
Show
Substrate
(S)-4-hydroxy-2-oxopentanoate
Product
acetaldehyde [CPD:C00084];
pyruvate [CPD:C00022]
Comment
Requires Mn2+ for maximal activity [1]. The enzyme from the bacterium Pseudomonas putida is also stimulated by NADH [1]. In some bacterial species the enzyme forms a bifunctional complex with EC 1.2.1.10, acetaldehyde dehydrogenase (acetylating). The enzymes from the bacteria Burkholderia xenovorans and Thermus thermophilus also perform the reaction of EC 4.1.3.43, 4-hydroxy-2-oxohexanoate aldolase [4,5].
History
EC 4.1.3.39 created 2006, modified 2011
Pathway
Phenylalanine metabolism
Benzoate degradation
Dioxin degradation
Xylene degradation
Metabolic pathways
Microbial metabolism in diverse environments
Orthology
K01666  
4-hydroxy 2-oxovalerate aldolase
K18365  
4-hydroxy-2-oxovalerate/4-hydroxy-2-oxohexanoate aldolase
Genes
ECO: 
b0352(mhpE)
ECJ: 
Y75_p0341(mhpE)
EBW: 
BWG_0241(mhpE)
ECOK: 
ECE: 
Z0452(mhpE)
ECS: 
ECF: 
ETW: 
ECSP_0416(mhpE)
ELX: 
EOJ: 
EOI: 
EOH: 
EOK: 
ELR: 
ECX: 
ECW: 
ECM: 
ECY: 
ECR: 
ECQ: 
ECK: 
ECT: 
EOC: 
CE10_0320(mhpE)
EUM: 
ELO: 
ELH: 
ESE: 
ESO: 
ESM: 
ESL: 
ECL: 
EBR: 
ECB_00306(mhpE)
EBD: 
EKO: 
EKF: 
EDH: 
EDJ: 
ENA: 
EUN: 
ELW: 
ECW_m0430(mhpE)
ELL: 
WFL_02115(mhpE)
ELP: 
EBL: 
ECD_00306(mhpE)
EBE: 
B21_00310(mhpE)
ECOA: 
ECOL: 
ECOJ: 
ECOO: 
ECOH: 
SSN: 
SSON_0331(mhpE)
SSJ: 
ECA: 
ECA1429(nahM)
PATR: 
EPY: 
EPR: 
PLU: 
KPN: 
KPN_02117(mhpE)
KPU: 
KP1_3212(mhpE)
KPM: 
KPP: 
KPE: 
KPK_2206(mhpE)
KPO: 
KPR: 
KPR_2662(mhpE)
KPJ: 
KPI: 
KPA: 
KPS: 
KVA: 
KOX: 
KOE: 
KOY: 
CFD: 
SPE: 
SLQ: 
SERR: 
XNE: 
EBT: 
ROR: 
EBF: 
PSD: 
VAG: 
VEJ: 
VFU: 
PAF: 
PAEP: 
PAER: 
PAEG: 
PPU: 
PPF: 
PPW: 
PPT: 
PPI: 
ND084(nahM)
PPX: 
T1E_4258(cmtG) T1E_4274(tobH)
PPUH: 
PPUT: 
PPUN: 
PP4_27280(mhpE)
PPUU: 
PSB: 
PSP: 
PEN: 
PSC: 
PDR: 
PRE: 
PSV: 
PMON: 
PMOT: 
PKC: 
PKB_1193 PKB_3256(amng1) PKB_3604(amng3) PKB_4237(nahM)
PCH: 
PALK: 
AVN: 
AVL: 
AVD: 
SDN: 
SPL: 
SHL: 
SWD: 
PHA: 
PSHAa2143(mhpE)
MHC: 
MAD: 
AMAG: 
TTU: 
LPN: 
LPH: 
LPO: 
LPU: 
LPM: 
LPF: 
LPP: 
LPC: 
LPA: 
LPE: 
LLO: 
TCY: 
MEJ: 
CYQ: 
CZA: 
ALV: 
TVI: 
TMB: 
AEH: 
HCS: 
MMW: 
MPC: 
GPB: 
RSO: 
RS01666(RSp0895)
RSM: 
RSE: 
RPI: 
RPF: 
RPJ: 
REU: 
REH: 
H16_A1807(mhpE2) H16_B0552(mhpE1) H16_B0595(bpHI)
CNC: 
RME: 
Rmet_1319(bphI) Rmet_5209(mhpE)
CTI: 
BPS: 
BPSS1807(mhpE)
BPM: 
BPL: 
BPD: 
BPSE: 
BDL_5207(dmpG)
BPSM: 
BBQ_4325(dmpG)
BPSU: 
BBN_5270(dmpG)
BPSD: 
BBX_4373(dmpG)
BPZ: 
BPQ: 
BPK: 
BBK_4537(dmpG)
BTE: 
BTQ: 
BTQ_3864(dmpG)
BTJ: 
BTJ_4896(dmpG)
BTZ: 
BTL_5690(dmpG)
BTD: 
BTI_5186(dmpG)
BVI: 
BUR: 
BCJ: 
BCT: 
BXE: 
BPH: 
BPY: 
BGL: 
BUG: 
BGE: 
BRH: 
BGD: 
BUK: 
BPX: 
PPK: 
PPNO: 
PRB: 
BAV: 
BAV0600(bphF)
AXY: 
PUT: 
CDN: 
RFR: 
POL: 
PNA: 
AJS: 
ACK: 
VEI: 
VPD: 
CTT: 
CTES: 
ADN: 
ADK: 
MPT: 
JAG: 
GJA_232(dmpG)
LCH: 
AZO: 
azo1857(lapG) azo1972(mhpE) azo2431(nahM)
DAR: 
TMZ: 
CJD: 
CCF: 
ABU: 
ABT: 
ABL: 
ANT: 
ARC: 
SUN: 
GLO: 
DMA: 
DMR_24610(nahM)
DHY: 
DPI: 
BN4_11362(nahM)
HOH: 
RBT: 
ARA: 
BTR: 
BTX: 
XAU: 
MSL: 
OAR: 
NAR: 
NPP: 
SWI: 
SPHM: 
SJP: 
SJA_C1-11910(mhpE_xylK)
SCH: 
TMO: 
PGV: 
PEL: 
BSS: 
BCA: 
BCX: 
BCA_2155(dmpG)
BCF: 
BCER: 
BTL: 
BMYC: 
DJ92_4638(dmpG)
BPF: 
BMQ: 
BMD: 
BMH: 
BACI: 
GTN: 
GTNG_3151(nbaI)
GTH: 
GYC: 
GYA: 
GCT: 
GMC: 
GGH: 
GJF: 
GST: 
LGY: 
BBE: 
PJD: 
GYM: 
PMS: 
PMQ: 
PMW: 
TCO: 
AAC: 
AAD: 
TC41_1515(mhpE)
BTS: 
SIV: 
EFC: 
CLB: 
CPAS: 
CCL: 
ESR: 
ESU: 
RAL: 
RBR: 
RUS: 
BFI: 
CLE: 
COO: 
CSO: 
DSY: 
DHD: 
DCA: 
DKU: 
PTH: 
PTH_0483(LeuA)
DOR: 
DED: 
DEC: 
DRS: 
EEL: 
ERE: 
ERT: 
ERA: 
TMR: 
SAY: 
TPY_0642(mhpE)
SAP: 
BPRS: 
CHY: 
CHY_1280(mhpE)
MTA: 
TOC: 
SSG: 
MTU: 
Rv3469c(mhpE) Rv3534c(hsaF)
MTV: 
MTC: 
MT3575(bphI-1) MT3638(bphI-2)
MRA: 
MRA_3509(mhpE) MRA_3573(bphI)
MTF: 
MTB: 
MTK: 
MTZ: 
MTG: 
MTE: 
MTUR: 
MTL: 
MTO: 
MTD: 
MTN: 
MTJ: 
MTUB: 
MTUC: 
MTUE: 
MTX: 
MTUH: 
MTUL: 
MTUT: 
MTUU: 
MTQ: 
MBO: 
MBB: 
MBT: 
MBM: 
MBK: 
MAF: 
MCE: 
MCQ: 
MCV: 
MCX: 
MCZ: 
MPA: 
MAO: 
MAV: 
MIT: 
MIR: 
MIA: 
MID: 
MYO: 
MSM: 
MSG: 
MSA: 
MUL: 
MVA: 
MGI: 
MSP: 
MAB: 
MABB: 
MMV: 
MMC: 
MKM: 
MJL: 
MJD: 
MMI: 
MRH: 
MMM: 
MCB: 
MLI: 
MKN: 
MNE: 
ASD: 
CDR: 
CAZ: 
CII: 
NFA: 
NCY: 
NBR: 
NNO: 
RHA: 
RER: 
REY: 
ROP: 
ROA: 
REQ: 
RPY: 
GBR: 
GPO: 
GOR: 
KTR9_0812(hsaF)
TPR: 
SCO: 
SGR: 
SCB: 
SSX: 
SVL: 
SBH: 
SDV: 
SRC: 
SALU: 
KSK: 
ICA: 
NCA: 
NDA: 
TCU: 
SRO: 
FRE: 
FRI: 
FAL: 
FSY: 
NML: 
AMD: 
AMED_4220(mhpE)
AMN: 
AMM: 
AMES_4170(mhpE)
AMZ: 
B737_4170(mhpE)
AOI: 
AORI_3691(mhpE)
AJA: 
AMQ: 
PDX: 
KAL: 
STP: 
SAQ: 
MAU: 
MIL: 
VMA: 
AMS: 
AFS: 
CWO: 
TBE: 
TPI: 
SSM: 
BRM: 
BIP: 
FSU: 
FSC: 
ACO: 
SYW: 
SYNE: 
ARP: 
BVU: 
BSA: 
PPN: 
PTQ: 
NDO: 
POM: 
CTS: 
RRS: 
RCA: 
CAU: 
CAG: 
CHL: 
TRO: 
CAP: 
TTJ: 
TTL: 
TSC: 
THC: 
TOS: 
MLA: 
TAR: 
NMR: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:12764229]
  Authors
Manjasetty BA, Powlowski J, Vrielink A.
  Title
Crystal structure of a bifunctional aldolase-dehydrogenase: sequestering a reactive and volatile intermediate.
  Journal
Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 100 (2003) 6992-7.
  Sequence
[up:P51016]
Reference
2  [PMID:8419288]
  Authors
Powlowski J, Sahlman L, Shingler V.
  Title
Purification and properties of the physically associated meta-cleavage pathway enzymes 4-hydroxy-2-ketovalerate aldolase and aldehyde dehydrogenase (acylating) from Pseudomonas sp. strain CF600.
  Journal
J. Bacteriol. 175 (1993) 377-85.
  Sequence
[up:P51016]
Reference
3  [PMID:11264589]
  Authors
Manjasetty BA, Croteau N, Powlowski J, Vrielink A.
  Title
Crystallization and preliminary X-ray analysis of dmpFG-encoded 4-hydroxy-2-ketovalerate aldolase--aldehyde dehydrogenase (acylating) from Pseudomonas sp. strain CF600.
  Journal
Acta. Crystallogr. D. Biol. Crystallogr. 57 (2001) 582-5.
Reference
4  [PMID:21425833]
  Authors
Baker P, Carere J, Seah SY
  Title
Probing the molecular basis of substrate specificity, stereospecificity, and catalysis in the class II pyruvate aldolase, BphI.
  Journal
Biochemistry. 50 (2011) 3559-69.
  Sequence
[bxe:Bxe_C1187]
Reference
5  [PMID:22316175]
  Authors
Baker P, Hillis C, Carere J, Seah SY
  Title
Protein-protein interactions and substrate channeling in orthologous and chimeric aldolase-dehydrogenase complexes.
  Journal
Biochemistry. 51 (2012) 1942-52.
  Sequence
[ttj:TTHB246]
Reference
6  [PMID:22081904]
  Authors
Baker P, Seah SY
  Title
Rational design of stereoselectivity in the class II pyruvate aldolase BphI.
  Journal
J. Am. Chem. Soc. 134 (2012) 507-13.
  Sequence
[bxe:Bxe_C1187]
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
UM-BBD (Biocatalysis/Biodegradation Database): 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
37325-52-3

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