KEGG   ENZYME: 6.3.1.8Help
Entry
EC 6.3.1.8                  Enzyme                                 

Name
glutathionylspermidine synthase;
glutathione:spermidine ligase (ADP-forming)
Class
Ligases;
Forming carbon-nitrogen bonds;
Acid-D-ammonia (or amine) ligases (amide synthases)
BRITE hierarchy
Sysname
gamma-L-glutamyl-L-cysteinyl-glycine:spermidine ligase (ADP-forming) [spermidine is numbered so that atom N-1 is in the amino group of the aminopropyl part of the molecule]
Reaction(IUBMB)
glutathione + spermidine + ATP = glutathionylspermidine + ADP + phosphate [RN:R01917]
Reaction(KEGG)
Substrate
glutathione [CPD:C00051];
spermidine [CPD:C00315];
ATP [CPD:C00002]
Product
glutathionylspermidine [CPD:C05730];
ADP [CPD:C00008];
phosphate [CPD:C00009]
Comment
Requires magnesium ions. Involved in the synthesis of trypanothione in trypanosomatids. The enzyme from Escherichia coli is bifunctional and also catalyses the glutathionylspermidine amidase (EC 3.5.1.78) reaction, resulting in a net hydrolysis of ATP.
History
EC 6.3.1.8 created 1999
Pathway
Glutathione metabolism
Metabolic pathways
Orthology
K01460  
glutathionylspermidine amidase/synthetase
K01917  
glutathionylspermidine synthase
Genes
ECO: 
b2988(gss)
ECJ: 
ECD: 
EBW: 
ECOK: 
ECE: 
Z4342(gsp)
ECS: 
ECF: 
ETW: 
ELX: 
EOJ: 
EOI: 
EOH: 
ECG: 
EOK: 
ELR: 
ECC: 
c3725(gsp)
ECP: 
ECI: 
ECV: 
ECX: 
ECW: 
ECM: 
ECY: 
ECR: 
ECQ: 
ECK: 
ECT: 
EOC: 
EUM: 
ECZ: 
ELO: 
ELN: 
ELH: 
ESE: 
ESO: 
ESM: 
ESL: 
ECL: 
EBR: 
EBD: 
EKO: 
EKF: 
EAB: 
EDH: 
EDJ: 
EIH: 
ENA: 
ELU: 
EUN: 
ELW: 
ELL: 
ELC: 
ELD: 
ELP: 
EBL: 
EBE: 
ELF: 
ECOA: 
ECOL: 
ECOI: 
ECOJ: 
ECOO: 
EFE: 
STY: 
STY3310(gsp)
STT: 
t3060(gsp)
SEX: 
SENT: 
STM: 
STM3139(gsp)
SEO: 
SEV: 
SEY: 
SEM: 
SEJ: 
SEB: 
SEF: 
SETU: 
SETC: 
SEEN: 
SENR: 
SEND: 
SPT: 
SPA3007(gsp)
SEK: 
SPQ: 
SEI: 
SEC: 
SC3080(gsp)
SEH: 
SHB: 
SENH: 
SEEH: 
SEE: 
SENN: 
SEW: 
SEA: 
SENS: 
SED: 
SEL: 
SEGA: 
SET: 
SEN2982(gsp)
SENJ: 
SEEC: 
SEEB: 
SEEP: 
SENB: 
BN855_32150(SBOV32041)
SENE: 
SES: 
SBG: 
SBZ: 
SFL: 
SF3035(gsp)
SFX: 
S3236(gsp)
SFV: 
SFE: 
SSN: 
SSJ: 
SBO: 
SBC: 
SDY: 
SDZ: 
ENT: 
ENC: 
ENO: 
ECLO: 
EEC: 
ENL: 
ESC: 
EAS: 
EAU: 
EAE: 
EAR: 
KPN: 
KPU: 
KPM: 
KPP: 
KPE: 
KPO: 
KPJ: 
KPI: 
KVA: 
KOX: 
KOE: 
CKO: 
CRO: 
CFD: 
PMR: 
PMI0183(gsp)
PMIB: 
EIC: 
ETR: 
ETD: 
ETC: 
EBT: 
MMK: 
ROR: 
EBF: 
HIU: 
HPR: 
MSU: 
MS0671(gsp)
ASU: 
AAP: 
AAT: 
AAO: 
AAN: 
MCT: 
PHA: 
PSHAa2455(gssA)
GNI: 
GPS: 
PIN: 
MMW: 
GAP: 
SAGA: 
REH: 
H16_A0042(h16_A0042)
CTI: 
HPY: 
HPJ: 
HPA: 
HPS: 
HPG: 
HPP: 
HPB: 
HPL: 
HPC: 
HPM: 
HHE: 
HH0015(ygiC)
HAC: 
HMS: 
HFE: 
WSU: 
TDN: 
SKU: 
CJE: 
CJJ: 
CJU: 
CJN: 
CJR: 
CJD: 
CFF: 
CCV: 
CCO: 
CLA: 
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SDL: 
NSA: 
SUN: 
GLO: 
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BBT: 
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NAR: 
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RCE: 
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BAR: 
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BCA: 
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SLI: 
RSI: 
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Taxonomy
Reference
1  [PMID:1304372]
  Authors
Smith K, Nadeau K, Bradley M, Walsh C, Fairlamb AH.
  Title
Purification of glutathionylspermidine and trypanothione synthetases from Crithidia fasciculata.
  Journal
Protein. Sci. 1 (1992) 874-83.
  Organism
Crithidia fasciculata
  Sequence
[up:P90518]
Reference
2  [PMID:7775463]
  Authors
Bollinger JM Jr, Kwon DS, Huisman GW, Kolter R, Walsh CT.
  Title
Glutathionylspermidine metabolism in Escherichia coli. Purification, cloning, overproduction, and characterization of a bifunctional glutathionylspermidine synthetase/amidase.
  Journal
J. Biol. Chem. 270 (1995) 14031-41.
  Organism
Escherichia coli
  Sequence
[eco:b2988]
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
9077-09-2

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