KEGG   ENZYME: 6.3.1.8Help
Entry
EC 6.3.1.8                  Enzyme                                 

Name
glutathionylspermidine synthase;
glutathione:spermidine ligase (ADP-forming)
Class
Ligases;
Forming carbon-nitrogen bonds;
Acid-D-ammonia (or amine) ligases (amide synthases)
BRITE hierarchy
Sysname
gamma-L-glutamyl-L-cysteinyl-glycine:spermidine ligase (ADP-forming) [spermidine is numbered so that atom N-1 is in the amino group of the aminopropyl part of the molecule]
Reaction(IUBMB)
glutathione + spermidine + ATP = glutathionylspermidine + ADP + phosphate [RN:R01917]
Reaction(KEGG)
Substrate
glutathione [CPD:C00051];
spermidine [CPD:C00315];
ATP [CPD:C00002]
Product
glutathionylspermidine [CPD:C05730];
ADP [CPD:C00008];
phosphate [CPD:C00009]
Comment
Requires magnesium ions. Involved in the synthesis of trypanothione in trypanosomatids. The enzyme from Escherichia coli is bifunctional and also catalyses the glutathionylspermidine amidase (EC 3.5.1.78) reaction, resulting in a net hydrolysis of ATP.
History
EC 6.3.1.8 created 1999
Pathway
Glutathione metabolism
Metabolic pathways
Orthology
K01460  
glutathionylspermidine amidase/synthetase
K01917  
glutathionylspermidine synthase
Genes
TCR: 
LIF: 
LDO: 
LMI: 
ECO: 
b2988(gss)
ECJ: 
JW2956(gss)
ECD: 
EBW: 
ECOK: 
ECE: 
Z4342(gsp)
ECS: 
ECF: 
ETW: 
ELX: 
EOJ: 
EOI: 
EOH: 
ECG: 
EOK: 
ELR: 
ECC: 
c3725(gsp)
ECP: 
ECI: 
ECV: 
ECX: 
ECW: 
ECM: 
ECY: 
ECR: 
ECQ: 
ECK: 
ECT: 
EOC: 
EUM: 
ECZ: 
ELO: 
ELN: 
ELH: 
ESE: 
ESO: 
ESM: 
ESL: 
ECL: 
EBR: 
EBD: 
EKO: 
EKF: 
EAB: 
EDH: 
EDJ: 
EIH: 
ENA: 
ELU: 
EUN: 
ELW: 
ELL: 
ELC: 
ELD: 
ELP: 
EBL: 
EBE: 
ELF: 
ECOA: 
ECOL: 
ECOI: 
ECOJ: 
ECOO: 
ECOH: 
ECOS: 
EFE: 
EAL: 
STY: 
STY3310(gsp)
STT: 
t3060(gsp)
SEX: 
SENT: 
STM: 
STM3139(gsp)
SEO: 
SEV: 
SEY: 
SEM: 
SEJ: 
SEB: 
SEF: 
SETU: 
SETC: 
SENR: 
SEND: 
SENI: 
SEEN: 
SPT: 
SPA3007(gsp)
SEK: 
SPQ: 
SEI: 
SEC: 
SEH: 
SHB: 
SENH: 
SEEH: 
SEE: 
SENN: 
SEW: 
SEA: 
SENS: 
SED: 
SEL: 
SEGA: 
SET: 
SEN2982(gsp)
SENA: 
SENO: 
SENV: 
SENQ: 
SENL: 
SENJ: 
SEEC: 
SEEB: 
SEEP: 
SENB: 
SENE: 
SENC: 
SES: 
SBG: 
SBZ: 
SBV: 
SFL: 
SF3035(gsp)
SFX: 
S3236(gsp)
SFV: 
SFE: 
SFN: 
SFS: 
SFT: 
SSN: 
SSJ: 
SBO: 
SBC: 
SDY: 
SDZ: 
SHQ: 
ENT: 
ENC: 
ENO: 
ECLO: 
EEC: 
ENL: 
ECLG: 
ECLE: 
ECLN: 
ECLI: 
ECLX: 
ECLY: 
ECLZ: 
ECLA: 
ECLC: 
ESC: 
EAS: 
EAU: 
ENX: 
KPN: 
KPU: 
KPM: 
KPP: 
KPK: 
KPH: 
KPZ: 
KPV: 
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KPG: 
KPC: 
KPQ: 
KPT: 
KPE: 
KPO: 
KPJ: 
KPI: 
KPA: 
KPS: 
KPX: 
PMK1_00892(gsp_1)
KPB: 
KPNE: 
KPNU: 
KVA: 
KVD: 
KVQ: 
KOX: 
KOE: 
KOY: 
KOK: 
KMI: 
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KQU: 
EAE: 
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CKO: 
CRO: 
CFD: 
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CEM: 
CEN: 
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PMR: 
PMI0183(gsp)
PMIB: 
PVL: 
MMK: 
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EDL: 
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HAV: 
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PFQ: 
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HPR: 
MSU: 
MS0671(gsp)
ASU: 
AAP: 
AAZ: 
AAT: 
AAO: 
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PHA: 
PSHAa2455(gssA)
PIA: 
PBW: 
PTN: 
GNI: 
GPS: 
PIN: 
SAGA: 
ZAL: 
TIG: 
MMW: 
GAP: 
FPP: 
RRF: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:1304372]
  Authors
Smith K, Nadeau K, Bradley M, Walsh C, Fairlamb AH.
  Title
Purification of glutathionylspermidine and trypanothione synthetases from Crithidia fasciculata.
  Journal
Protein. Sci. 1 (1992) 874-83.
  Sequence
Reference
2  [PMID:7775463]
  Authors
Bollinger JM Jr, Kwon DS, Huisman GW, Kolter R, Walsh CT.
  Title
Glutathionylspermidine metabolism in Escherichia coli. Purification, cloning, overproduction, and characterization of a bifunctional glutathionylspermidine synthetase/amidase.
  Journal
J. Biol. Chem. 270 (1995) 14031-41.
  Sequence
[eco:b2988]
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
9077-09-2

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