KEGG   ENZYME: 6.3.4.22Help
Entry
EC 6.3.4.22                 Enzyme                                 

Name
tRNAIle2-agmatinylcytidine synthase;
TiaS;
AF2259;
tRNAIle-2-agmatinylcytidine synthetase;
tRNAIle-agm2C synthetase;
tRNAIle-agmatidine synthetase
Class
Ligases;
Forming carbon-nitrogen bonds;
Other carbon-nitrogen ligases
BRITE hierarchy
Sysname
agmatine:[tRNAIle]-cytidine34 ligase
Reaction(IUBMB)
ATP + agmatine + [tRNAIle2]-cytidine34 + H2O = [tRNAIle2]-2-agmatinylcytidine34 + AMP + 2 phosphate [RN:R10496]
Reaction(KEGG)
Substrate
ATP [CPD:C00002];
agmatine [CPD:C00179];
[tRNAIle2]-cytidine34;
H2O [CPD:C00001]
Product
[tRNAIle2]-2-agmatinylcytidine34;
AMP [CPD:C00020];
phosphate [CPD:C00009]
Comment
The enzyme from the archaeon Archaeoglobus fulgidus modifies the wobble base of the CAU anticodon of the archaeal tRNAIle2 at the oxo group in position 2 of cytidine34. This modification is crucial for accurate decoding of the genetic code. In bacteria EC 6.3.4.19, tRNAIle-lysidine synthase, catalyses the modification of [tRNAIle2]-cytidine34 to [tRNAIle2]-lysidine34 .
History
EC 6.3.4.22 created 2013
Orthology
K06932  
tRNA(Ile2)-agmatinylcytidine synthase
Genes
MJA: 
MFE: 
MVU: 
MFS: 
MIF: 
MJH: 
MIG: 
MMP: 
MMQ: 
MMX: 
MMZ: 
MMD: 
MMAK: 
MMAO: 
MAE: 
MVN: 
MVO: 
MOK: 
MAC: 
MBA: 
MBY: 
MBW: 
MBAR: 
MMA: 
MVC: 
MEK: 
MLS: 
METM: 
MEF: 
MEQ: 
MSJ: 
MSZ: 
MSW: 
MTHE: 
MTHR: 
MHOR: 
MBU: 
MMET: 
MMH: 
MEV: 
MZH: 
MPY: 
MHZ: 
MTP: 
MCJ: 
MHI: 
MHU: 
MLA: 
MEM: 
MBG: 
MEMA: 
MPI: 
MBN: 
MFO: 
MPL: 
MPD: 
MEZ: 
RCI: 
MTH: 
MMG: 
METC: 
MST: 
MSI: 
MRU: 
MEB: 
MMIL: 
MEYE: 
MEL: 
MEW: 
METH: 
MFC: 
MFI: 
MFV: 
MKA: 
AFU: 
AFG: 
APO: 
AVE: 
AST: 
FPL: 
GAC: 
GAH: 
HAL: 
HSL: 
OE_3943R(tiaS)
HDL: 
HHB: 
Hhub_3400(tiaS)
HMA: 
HHI: 
HHN: 
HAB: 
NPH: 
NP_1318A(tiaS)
NMO: 
Nmlp_3253(tiaS)
HUT: 
HTI: 
HMU: 
HJE: 
HSU: 
HSF: 
HWA: 
HQ_3056A(tiaS)
HWC: 
Hqrw_3574(tiaS)
HLA: 
HVO: 
HVO_0339(tiaS)
HME: 
HGI: 
HBO: 
HTU: 
NMG: 
HXA: 
NAT: 
NPE: 
NGE: 
HRU: 
NOU: 
SALI: 
HLR: 
TAC: 
TVO: 
PTO: 
FAC: 
TAR: 
MAX: 
MER: 
MEAR: 
MARC: 
PHO: 
PH1812(PH1812)
PAB: 
PFU: 
PFI: 
PYN: 
PYA: 
PYS: 
TKO: 
TON: 
TGA: 
TSI: 
TBA: 
THE: 
THA: 
THM: 
TLT: 
THS: 
TNU: 
TEU: 
TGY: 
THV: 
PPAC: 
ABI: 
ACF: 
APE: 
ACJ: 
SMR: 
SHC: 
IHO: 
IIS: 
DKA: 
DMU: 
DFD: 
TAG: 
IAG: 
THG: 
HBU: 
PFM: 
PDL: 
SSO: 
SOL: 
SSOA: 
SSOL: 
SSOF: 
STO: 
SAI: 
SACN: 
SACR: 
SACS: 
SIS: 
SIA: 
SIM: 
SID: 
SIY: 
SIN: 
SII: 
SIH: 
SIR: 
SIC: 
MSE: 
MCN: 
AHO: 
PAI: 
PIS: 
PCL: 
PAS: 
PYR: 
POG: 
TNE: 
PYW: 
CMA: 
TUZ: 
TTN: 
VDI: 
VMO: 
TPE: 
THB: 
TCB: 
ASC: 
CLG: 
FFO: 
NMR: 
NIR: 
NID: 
NKR: 
CSY: 
NGA: 
NVN: 
NEV: 
TAA: 
CSU: 
NBV: 
TAH: 
BARC: 
AOA65_1257(tiaS_1) AOA65_1587(tiaS_2)
BARB: 
HAH: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:20139989]
  Authors
Ikeuchi Y, Kimura S, Numata T, Nakamura D, Yokogawa T, Ogata T, Wada T, Suzuki T, Suzuki T
  Title
Agmatine-conjugated cytidine in a tRNA anticodon is essential for AUA decoding in archaea.
  Journal
Nat. Chem. Biol. 6 (2010) 277-82.
  Sequence
[afu:AF_2259] [pho:PH1812]
Reference
2  [PMID:22002222]
  Authors
Terasaka N, Kimura S, Osawa T, Numata T, Suzuki T
  Title
Biogenesis of 2-agmatinylcytidine catalyzed by the dual protein and RNA kinase TiaS.
  Journal
Nat. Struct. Mol. Biol. 18 (2011) 1268-74.
Reference
3  [PMID:22102245]
  Authors
Osawa T, Inanaga H, Kimura S, Terasaka N, Suzuki T, Numata T
  Title
Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of an archaeal tRNA-modification enzyme, TiaS, complexed with tRNA(Ile2) and ATP.
  Journal
Acta. Crystallogr. Sect. F. Struct. Biol. Cryst. Commun. 67 (2011) 1414-6.
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 

DBGET integrated database retrieval system