KEGG   ENZYME: 1.18.1.3Help
Entry
EC 1.18.1.3                 Enzyme                                 

Name
ferredoxin---NAD+ reductase;
ferredoxin-nicotinamide adenine dinucleotide reductase;
ferredoxin reductase (ambiguous);
NAD+-ferredoxin reductase;
NADH-ferredoxin oxidoreductase;
reductase, reduced nicotinamide adenine dinucleotide-ferredoxin;
ferredoxin-NAD+ reductase;
NADH-ferredoxin reductase;
NADH2-ferredoxin oxidoreductase;
NADH flavodoxin oxidoreductase;
NADH-ferredoxin NAP reductase (component of naphthalene dioxygenase multicomponent enzyme system);
ferredoxin-linked NAD+ reductase;
NADH-ferredoxin TOL reductase (component of toluene dioxygenase);
ferredoxin---NAD reductase
Class
Oxidoreductases;
Acting on iron-sulfur proteins as donors;
With NAD+ or NADP+ as acceptor
BRITE hierarchy
Sysname
ferredoxin:NAD+ oxidoreductase
Reaction(IUBMB)
(1) 2 reduced [2Fe-2S] ferredoxin + NAD+ + H+ = 2 oxidized [2Fe-2S] ferredoxin + NADH [RN:R05875];
(2) reduced 2[4Fe-4S] ferredoxin + NAD+ + H+ = oxidized 2[4Fe-4S] ferredoxin + NADH
Reaction(KEGG)
R05875;
(other) R02000
Show
Substrate
reduced [2Fe-2S] ferredoxin;
NAD+ [CPD:C00003];
H+ [CPD:C00080];
reduced 2[4Fe-4S] ferredoxin
Product
oxidized [2Fe-2S] ferredoxin;
NADH [CPD:C00004];
oxidized 2[4Fe-4S] ferredoxin
Comment
Contains FAD. Reaction (1) is written for a [2Fe-2S] ferredoxin, which is characteristic of some mono- and dioxygenase systems. The alternative reaction (2) is written for a 2[4Fe-4S] ferredoxin, which transfers two electrons, and occurs in metabolism of anaerobic bacteria.
History
EC 1.18.1.3 created 1976 as EC 1.6.7.3, transferred 1978 to EC 1.18.1.3, modified 2011
Pathway
Fatty acid degradation
Orthology
K00529  
3-phenylpropionate/trans-cinnamate dioxygenase ferredoxin reductase subunit
K15758  
xylene monooxygenase electron transfer component
K15765  
toluene monooxygenase electron transfer component
K18088  
biphenyl 2,3-dioxygenase ferredoxin reductase subunit
K18090  
benzene/toluene dioxygenase ferredoxin reductase subunit
K18227  
p-cumate 2,3-dioxygenase ferredoxin reductase subunit
K18254  
phthalate 3,4-dioxygenase ferredoxin reductase subunit
K18293  
p-cymene monooxygenase electron transfer component
Genes
ECO: 
b2542(hcaD)
ECJ: 
Y75_p2495(hcaD)
ECD: 
EBW: 
BWG_2306(hcaD)
ECOK: 
ECE: 
Z3814(hcaD)
ECS: 
ECF: 
ETW: 
ECSP_3486(hcaD)
ELX: 
EOJ: 
EOI: 
EOH: 
EOK: 
ELR: 
ECX: 
ECW: 
ECM: 
ECY: 
ECK: 
ECT: 
EOC: 
CE10_2974(hcaD)
EUM: 
ELO: 
ELH: 
ESO: 
ESM: 
ESL: 
ECL: 
EBR: 
ECB_02434(hcaD)
EBD: 
EKO: 
EKF: 
EDH: 
EDJ: 
EUN: 
ELW: 
ECW_m2768(hcaD)
ELL: 
WFL_13555(hcaD)
ELP: 
EBL: 
ECD_02434(hcaD)
EBE: 
B21_02398(hcaD)
ECOA: 
ECOL: 
SFV: 
SFV_2590(hcaD)
SFE: 
SFxv_2845(hcaD)
SSN: 
SSON_2624(hcaD)
SSJ: 
PLU: 
PAY: 
PAU_02352(hcaD)
ENC: 
ENO: 
ECLO: 
EEC: 
ENL: 
EAE: 
EAR: 
KPN: 
KPM: 
KPR: 
KPJ: 
KPI: 
CFD: 
SPE: 
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SRL: 
SRS: 
SRA: 
SMAF: 
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SLQ: 
PSI: 
EBT: 
ROR: 
EBF: 
XCV: 
XAX: 
PSD: 
FAU: 
VEJ: 
VFU: 
PPF: 
PPX: 
T1E_4244(xylA) T1E_4247(camA) T1E_4269(tobA)
PFS: 
PEN: 
PRE: 
PMON: 
PMOT: 
ACI: 
ACD: 
ACB: 
ABY: 
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ABX: 
ABZ: 
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ABD: 
ABH: 
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ABJ: 
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ACC: 
MAQ: 
MHC: 
MARHY2840(ahpH)
MBS: 
GAG: 
CYQ: 
CZA: 
CSA: 
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ADI: 
GPB: 
RSC: 
RSL: 
RSN: 
RPI: 
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REU: 
REH: 
H16_A1630(h16_A1630) H16_B0802
CNC: 
RME: 
BMA: 
BMV: 
BML: 
BMN: 
BPS: 
BPM: 
BPL: 
BPD: 
BPSE: 
BPZ: 
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BPK: 
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BUR: 
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BUG: 
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BGD: 
BYI: 
BPX: 
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PPK: 
PPNO: 
PRB: 
BPE: 
BPC: 
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BPAR: 
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PUT: 
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DAC: 
DEL: 
VAP: 
VPE: 
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MPT: 
CFU: 
CFU_0345(mocF)
LCH: 
AZO: 
azo2529(camA)
DAR: 
MLO: 
MCI: 
MOP: 
MAM: 
PLA: 
SME: 
SMK: 
SMQ: 
SMX: 
SMI: 
SMEG: 
SMEL: 
SMD: 
RHI: 
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ATU: 
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RET: 
REC: 
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BMS: 
BMT: 
BOV: 
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OCO: 
XAU: 
SNO: 
MEX: 
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MDI: 
MCH: 
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PDE: 
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DSH: 
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KVL: 
PGA: 
PGL: 
PGD: 
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OAR: 
MMR: 
HNE: 
HBA: 
NAR: 
NPP: 
SAL: 
SWI: 
SJP: 
ELI: 
AMV: 
AZL: 
ALI: 
ABS: 
TMO: 
TMO_a0555(thcD)
PBR: 
PGV: 
APB: 
BTS: 
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MTC: 
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MTF: 
MTB: 
MTK: 
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MTI: 
MTE: 
MTUR: 
MTL: 
MTO: 
MTD: 
MTN: 
MTJ: 
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MTUL: 
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MBT: 
MBM: 
MBK: 
MAF: 
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MCQ: 
MPA: 
MAO: 
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MIT: 
MIR: 
MIA: 
MID: 
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MSA: 
MVA: 
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MAB: 
MMC: 
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PHM: 
AVA: 
RSI: 
CAO: 
CLY: 
TRO: 
HMA: 
HWA: 
NPH: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:4147457]
  Authors
Jungermann K, Thauer RK, Leimenstoll G, Decker K.
  Title
Function of reduced pyridine nucleotide-ferredoxin oxidoreductases in saccharolytic Clostridia.
  Journal
Biochim. Biophys. Acta. 305 (1973) 268-80.
  Organism
Clostridium butyricum, Clostridium pasteurianum
Reference
2  [PMID:2294092]
  Authors
Haigler BE, Gibson DT
  Title
Purification and properties of NADH-ferredoxinNAP reductase, a component of naphthalene dioxygenase from Pseudomonas sp. strain NCIB 9816.
  Journal
J. Bacteriol. 172 (1990) 457-64.
  Organism
Pseudomonas sp.
Reference
3  [PMID:1938912]
  Authors
Ramachandra M, Seetharam R, Emptage MH, Sariaslani FS
  Title
Purification and characterization of a soybean flour-inducible ferredoxin reductase of Streptomyces griseus.
  Journal
J. Bacteriol. 173 (1991) 7106-12.
Reference
4  [PMID:1327782]
  Authors
Shaw JP, Harayama S
  Title
Purification and characterisation of the NADH:acceptor reductase component of xylene monooxygenase encoded by the TOL plasmid pWW0 of Pseudomonas putida mt-2.
  Journal
Eur. J. Biochem. 209 (1992) 51-61.
  Organism
Pseudomonas putida
  Sequence
[up:P21394]
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
39369-37-4

DBGET integrated database retrieval system