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Database: UniProt
Entry: C7J2L0_ORYSJ
LinkDB: C7J2L0_ORYSJ
Original site: C7J2L0_ORYSJ 
ID   C7J2L0_ORYSJ            Unreviewed;       340 AA.
AC   C7J2L0;
DT   13-OCT-2009, integrated into UniProtKB/TrEMBL.
DT   13-OCT-2009, sequence version 1.
DT   28-JUN-2023, entry version 59.
DE   SubName: Full=Os05g0187600 protein {ECO:0000313|EMBL:BAH92980.1};
GN   OrderedLocusNames=Os05g0187600 {ECO:0000313|EMBL:BAH92980.1};
OS   Oryza sativa subsp. japonica (Rice).
OC   Eukaryota; Viridiplantae; Streptophyta; Embryophyta; Tracheophyta;
OC   Spermatophyta; Magnoliopsida; Liliopsida; Poales; Poaceae; BOP clade;
OC   Oryzoideae; Oryzeae; Oryzinae; Oryza; Oryza sativa.
OX   NCBI_TaxID=39947 {ECO:0000313|EMBL:BAH92980.1, ECO:0000313|Proteomes:UP000000763};
RN   [1] {ECO:0000313|EMBL:BAH92980.1, ECO:0000313|Proteomes:UP000000763}
RP   NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA].
RC   STRAIN=cv. Nipponbare {ECO:0000313|Proteomes:UP000000763};
RX   PubMed=16100779; DOI=10.1038/nature03895;
RG   International rice genome sequencing project (IRGSP);
RA   Matsumoto T., Wu J., Kanamori H., Katayose Y., Fujisawa M., Namiki N.,
RA   Mizuno H., Yamamoto K., Antonio B.A., Baba T., Sakata K., Nagamura Y.,
RA   Aoki H., Arikawa K., Arita K., Bito T., Chiden Y., Fujitsuka N.,
RA   Fukunaka R., Hamada M., Harada C., Hayashi A., Hijishita S., Honda M.,
RA   Hosokawa S., Ichikawa Y., Idonuma A., Iijima M., Ikeda M., Ikeno M.,
RA   Ito K., Ito S., Ito T., Ito Y., Ito Y., Iwabuchi A., Kamiya K.,
RA   Karasawa W., Kurita K., Katagiri S., Kikuta A., Kobayashi H., Kobayashi N.,
RA   Machita K., Maehara T., Masukawa M., Mizubayashi T., Mukai Y., Nagasaki H.,
RA   Nagata Y., Naito S., Nakashima M., Nakama Y., Nakamichi Y., Nakamura M.,
RA   Meguro A., Negishi M., Ohta I., Ohta T., Okamoto M., Ono N., Saji S.,
RA   Sakaguchi M., Sakai K., Shibata M., Shimokawa T., Song J., Takazaki Y.,
RA   Terasawa K., Tsugane M., Tsuji K., Ueda S., Waki K., Yamagata H.,
RA   Yamamoto M., Yamamoto S., Yamane H., Yoshiki S., Yoshihara R., Yukawa K.,
RA   Zhong H., Yano M., Yuan Q., Ouyang S., Liu J., Jones K.M., Gansberger K.,
RA   Moffat K., Hill J., Bera J., Fadrosh D., Jin S., Johri S., Kim M.,
RA   Overton L., Reardon M., Tsitrin T., Vuong H., Weaver B., Ciecko A.,
RA   Tallon L., Jackson J., Pai G., Aken S.V., Utterback T., Reidmuller S.,
RA   Feldblyum T., Hsiao J., Zismann V., Iobst S., de Vazeille A.R., Buell C.R.,
RA   Ying K., Li Y., Lu T., Huang Y., Zhao Q., Feng Q., Zhang L., Zhu J.,
RA   Weng Q., Mu J., Lu Y., Fan D., Liu Y., Guan J., Zhang Y., Yu S., Liu X.,
RA   Zhang Y., Hong G., Han B., Choisne N., Demange N., Orjeda G., Samain S.,
RA   Cattolico L., Pelletier E., Couloux A., Segurens B., Wincker P., D'Hont A.,
RA   Scarpelli C., Weissenbach J., Salanoubat M., Quetier F., Yu Y., Kim H.R.,
RA   Rambo T., Currie J., Collura K., Luo M., Yang T., Ammiraju J.S.S.,
RA   Engler F., Soderlund C., Wing R.A., Palmer L.E., de la Bastide M.,
RA   Spiegel L., Nascimento L., Zutavern T., O'Shaughnessy A., Dike S.,
RA   Dedhia N., Preston R., Balija V., McCombie W.R., Chow T., Chen H.,
RA   Chung M., Chen C., Shaw J., Wu H., Hsiao K., Chao Y., Chu M., Cheng C.,
RA   Hour A., Lee P., Lin S., Lin Y., Liou J., Liu S., Hsing Y., Raghuvanshi S.,
RA   Mohanty A., Bharti A.K., Gaur A., Gupta V., Kumar D., Ravi V., Vij S.,
RA   Kapur A., Khurana P., Khurana P., Khurana J.P., Tyagi A.K., Gaikwad K.,
RA   Singh A., Dalal V., Srivastava S., Dixit A., Pal A.K., Ghazi I.A.,
RA   Yadav M., Pandit A., Bhargava A., Sureshbabu K., Batra K., Sharma T.R.,
RA   Mohapatra T., Singh N.K., Messing J., Nelson A.B., Fuks G., Kavchok S.,
RA   Keizer G., Linton E., Llaca V., Song R., Tanyolac B., Young S., Ho-Il K.,
RA   Hahn J.H., Sangsakoo G., Vanavichit A., de Mattos Luiz.A.T., Zimmer P.D.,
RA   Malone G., Dellagostin O., de Oliveira A.C., Bevan M., Bancroft I.,
RA   Minx P., Cordum H., Wilson R., Cheng Z., Jin W., Jiang J., Leong S.A.,
RA   Iwama H., Gojobori T., Itoh T., Niimura Y., Fujii Y., Habara T., Sakai H.,
RA   Sato Y., Wilson G., Kumar K., McCouch S., Juretic N., Hoen D., Wright S.,
RA   Bruskiewich R., Bureau T., Miyao A., Hirochika H., Nishikawa T.,
RA   Kadowaki K., Sugiura M., Burr B., Sasaki T.;
RT   "The map-based sequence of the rice genome.";
RL   Nature 436:793-800(2005).
RN   [2] {ECO:0000313|Proteomes:UP000000763}
RP   GENOME REANNOTATION.
RC   STRAIN=cv. Nipponbare {ECO:0000313|Proteomes:UP000000763};
RX   PubMed=18089549; DOI=10.1093/nar/gkm978;
RG   The rice annotation project (RAP);
RT   "The rice annotation project database (RAP-DB): 2008 update.";
RL   Nucleic Acids Res. 36:D1028-D1033(2008).
CC   -!- SIMILARITY: Belongs to the peptidase A1 family.
CC       {ECO:0000256|ARBA:ARBA00007447}.
CC   ---------------------------------------------------------------------------
CC   Copyrighted by the UniProt Consortium, see https://www.uniprot.org/terms
CC   Distributed under the Creative Commons Attribution (CC BY 4.0) License
CC   ---------------------------------------------------------------------------
DR   EMBL; AP008211; BAH92980.1; -; Genomic_DNA.
DR   AlphaFoldDB; C7J2L0; -.
DR   Proteomes; UP000000763; Chromosome 5.
DR   GO; GO:0004190; F:aspartic-type endopeptidase activity; IEA:InterPro.
DR   GO; GO:0006508; P:proteolysis; IEA:InterPro.
DR   Gene3D; 2.40.70.10; Acid Proteases; 2.
DR   InterPro; IPR001461; Aspartic_peptidase_A1.
DR   InterPro; IPR021109; Peptidase_aspartic_dom_sf.
DR   InterPro; IPR032861; TAXi_N.
DR   PANTHER; PTHR13683; ASPARTYL PROTEASES; 1.
DR   PANTHER; PTHR13683:SF768; EUKARYOTIC ASPARTYL PROTEASE FAMILY PROTEIN; 1.
DR   Pfam; PF14543; TAXi_N; 1.
DR   SUPFAM; SSF50630; Acid proteases; 1.
PE   3: Inferred from homology;
FT   DOMAIN          89..132
FT                   /note="Xylanase inhibitor N-terminal"
FT                   /evidence="ECO:0000259|Pfam:PF14543"
FT   REGION          13..45
FT                   /note="Disordered"
FT                   /evidence="ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite"
FT   REGION          297..340
FT                   /note="Disordered"
FT                   /evidence="ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite"
FT   COMPBIAS        29..45
FT                   /note="Basic and acidic residues"
FT                   /evidence="ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite"
FT   COMPBIAS        301..329
FT                   /note="Polar residues"
FT                   /evidence="ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite"
SQ   SEQUENCE   340 AA;  37440 MW;  102F571D28B06B13 CRC64;
     MRGASRLAVV VGREEGASSP VDGVASDEAG FREGGERSTA RRRSERFPRV RGARRRELLR
     FFPVERARLE RASEAASDPL AHAVSLGIVD GVMGLGPSNT SLVYQLAKSQ KWKKMFAHCL
     DGKRSGGIFV LGHIVGPKVR KTPLDQTSSR YRTTLLEITV GETSLSLSAG NVEIKSQNMT
     ILETGSLISY LPEKIFSDLE DISVINIGGY SCFHYERRMN SDVKWDDEDV WSHDRVKLET
     EHTTPADNTS EKTEVHSGLL SRSRTRLLAM IGALVCYARR SITKLFAMID ERMNVTGLQR
     GRRKRASSSM VNPNPNASSA SSSVPTLWKS QAAEAAPSVK
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