KEGG   ORTHOLOGY: K17360
Entry
K17360                      KO                                     
Symbol
ACOT7
Name
acyl-coenzyme A thioesterase 7 [EC:3.1.2.2]
Pathway
map00062  Fatty acid elongation
map01040  Biosynthesis of unsaturated fatty acids
map01110  Biosynthesis of secondary metabolites
Reaction
R01274  palmitoyl-CoA hydrolase
R08174  stearoyl-CoA hydrolase
R08176  oleoyl-CoA hydrolase
R08177  linoleoyl-CoA hydrolase
R08178  
R08181  
R09450  long-chain fatty-acyl-CoA hydrolase
Brite
KEGG Orthology (KO) [BR:ko00001]
 09100 Metabolism
  09103 Lipid metabolism
   00062 Fatty acid elongation
    K17360  ACOT7; acyl-coenzyme A thioesterase 7
   01040 Biosynthesis of unsaturated fatty acids
    K17360  ACOT7; acyl-coenzyme A thioesterase 7
 09180 Brite Hierarchies
  09181 Protein families: metabolism
   01004 Lipid biosynthesis proteins
    K17360  ACOT7; acyl-coenzyme A thioesterase 7
  09183 Protein families: signaling and cellular processes
   04147 Exosome
    K17360  ACOT7; acyl-coenzyme A thioesterase 7
Enzymes [BR:ko01000]
 3. Hydrolases
  3.1  Acting on ester bonds
   3.1.2  Thioester hydrolases
    3.1.2.2  palmitoyl-CoA hydrolase
     K17360  ACOT7; acyl-coenzyme A thioesterase 7
Lipid biosynthesis proteins [BR:ko01004]
 Fatty acid synthase
  Component type
   K17360  ACOT7; acyl-coenzyme A thioesterase 7
Exosome [BR:ko04147]
 Exosomal proteins
  Exosomal proteins of other body fluids (saliva and urine)
   K17360  ACOT7; acyl-coenzyme A thioesterase 7
Other DBs
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Genes
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AQU: 100635222
 » show all
Reference
  Authors
Ellis JM, Wong GW, Wolfgang MJ
  Title
Acyl coenzyme A thioesterase 7 regulates neuronal fatty acid metabolism to prevent neurotoxicity.
  Journal
Mol Cell Biol 33:1869-82 (2013)
DOI:10.1128/MCB.01548-12
  Sequence
[mmu:70025]
Reference
  Authors
Kuramochi Y, Takagi-Sakuma M, Kitahara M, Emori R, Asaba Y, Sakaguchi R, Watanabe T, Kuroda J, Hiratsuka K, Nagae Y, Suga T, Yamada J
  Title
Characterization of mouse homolog of brain acyl-CoA hydrolase: molecular cloning and neuronal localization.
  Journal
Brain Res Mol Brain Res 98:81-92 (2002)
DOI:10.1016/S0169-328X(01)00323-0
  Sequence
[mmu:70025]

KEGG   ORTHOLOGY: K10804
Entry
K10804                      KO                                     
Symbol
tesA
Name
acyl-CoA thioesterase I [EC:3.1.2.- 3.1.2.2 3.1.1.2 3.1.1.5]
Pathway
map01040  Biosynthesis of unsaturated fatty acids
Reaction
R01274  palmitoyl-CoA hydrolase
Brite
KEGG Orthology (KO) [BR:ko00001]
 09100 Metabolism
  09103 Lipid metabolism
   01040 Biosynthesis of unsaturated fatty acids
    K10804  tesA; acyl-CoA thioesterase I
 09180 Brite Hierarchies
  09181 Protein families: metabolism
   01004 Lipid biosynthesis proteins
    K10804  tesA; acyl-CoA thioesterase I
Enzymes [BR:ko01000]
 3. Hydrolases
  3.1  Acting on ester bonds
   3.1.1  Carboxylic-ester hydrolases
    3.1.1.2  arylesterase
     K10804  tesA; acyl-CoA thioesterase I
    3.1.1.5  lysophospholipase
     K10804  tesA; acyl-CoA thioesterase I
   3.1.2  Thioester hydrolases
    3.1.2.2  palmitoyl-CoA hydrolase
     K10804  tesA; acyl-CoA thioesterase I
Lipid biosynthesis proteins [BR:ko01004]
 Fatty acid synthase
  Component type
   K10804  tesA; acyl-CoA thioesterase I
Other DBs
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Genes
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MTP: Mthe_0191
MCJ: MCON_1799
 » show all
Reference
PMID:8098033
  Authors
Cho H, Cronan JE Jr
  Title
Escherichia coli thioesterase I, molecular cloning and sequencing of the structural gene and identification as a periplasmic enzyme.
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  Sequence
[eco:b0494]
Reference
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  Authors
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  Title
Studies on the mechanism of fatty acid synthesis. XIX. Preparation and general properties of palmityl thioesterase.
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Reference
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  Authors
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The thioesterase I of Escherichia coli has arylesterase activity and shows stereospecificity for protease substrates.
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  Authors
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  Title
The Escherichia coli pldC gene encoding lysophospholipase L(1) is identical to the apeA and tesA genes encoding protease I and thioesterase I, respectively.
  Journal
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DOI:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022470

KEGG   ORTHOLOGY: K00659
Entry
K00659                      KO                                     
Symbol
BAAT
Name
bile acid-CoA:amino acid N-acyltransferase [EC:2.3.1.65 3.1.2.2]
Pathway
map00120  Primary bile acid biosynthesis
map00430  Taurine and hypotaurine metabolism
map01040  Biosynthesis of unsaturated fatty acids
map01100  Metabolic pathways
map04146  Peroxisome
map04976  Bile secretion
Module
M00106  Conjugated bile acid biosynthesis, cholate => taurocholate/glycocholate
Reaction
R03718  choloyl-CoA:glycine N-choloyltransferase
R03720  choloyl-CoA:glycine N-choloyltransferase
R08744  3alpha,7alpha-dihydroxy-5beta-cholanoyl-CoA:glycine N-choloyltransferase
R08745  3alpha,7alpha-dihydroxy-5beta-cholanoyl-CoA:taurine N-choloyltransferase
Disease
H01935  Familial hypercholanemia
Brite
KEGG Orthology (KO) [BR:ko00001]
 09100 Metabolism
  09103 Lipid metabolism
   00120 Primary bile acid biosynthesis
    K00659  BAAT; bile acid-CoA:amino acid N-acyltransferase
   01040 Biosynthesis of unsaturated fatty acids
    K00659  BAAT; bile acid-CoA:amino acid N-acyltransferase
  09106 Metabolism of other amino acids
   00430 Taurine and hypotaurine metabolism
    K00659  BAAT; bile acid-CoA:amino acid N-acyltransferase
 09140 Cellular Processes
  09141 Transport and catabolism
   04146 Peroxisome
    K00659  BAAT; bile acid-CoA:amino acid N-acyltransferase
 09150 Organismal Systems
  09154 Digestive system
   04976 Bile secretion
    K00659  BAAT; bile acid-CoA:amino acid N-acyltransferase
Enzymes [BR:ko01000]
 2. Transferases
  2.3  Acyltransferases
   2.3.1  Transferring groups other than aminoacyl groups
    2.3.1.65  bile acid-CoA:amino acid N-acyltransferase
     K00659  BAAT; bile acid-CoA:amino acid N-acyltransferase
 3. Hydrolases
  3.1  Acting on ester bonds
   3.1.2  Thioester hydrolases
    3.1.2.2  palmitoyl-CoA hydrolase
     K00659  BAAT; bile acid-CoA:amino acid N-acyltransferase
Other DBs
GO: 0047963 0016290
Genes
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PTR: 472997
PPS: 100992429(BAAT)
GGO: 101140183(BAAT)
PON: 100431907(BAAT) 100461881
NLE: 100598200(BAAT)
HMH: 116475340(BAAT)
MCC: 100429419(BAAT)
MCF: 102132073(BAAT)
MTHB: 126937773
MNI: 105480981(BAAT)
CSAB: 103219118(BAAT)
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PANU: 101007875(BAAT)
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MLEU: 105546769(BAAT) 105546778
RRO: 104670797(BAAT)
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TFN: 117098906(BAAT)
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CANG: 105518150(BAAT)
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 » show all
Reference
PMID:8034703
  Authors
Falany CN, Johnson MR, Barnes S, Diasio RB
  Title
Glycine and taurine conjugation of bile acids by a single enzyme. Molecular cloning and expression of human liver bile acid CoA:amino acid N-acyltransferase.
  Journal
J Biol Chem 269:19375-9 (1994)
  Sequence
[hsa:570]
Reference
  Authors
Russell DW
  Title
The enzymes, regulation, and genetics of bile acid synthesis.
  Journal
Annu Rev Biochem 72:137-74 (2003)
DOI:10.1146/annurev.biochem.72.121801.161712

KEGG   ORTHOLOGY: K01068
Entry
K01068                      KO                                     
Symbol
ACOT1_2_4
Name
acyl-coenzyme A thioesterase 1/2/4 [EC:3.1.2.2]
Pathway
map00062  Fatty acid elongation
map01040  Biosynthesis of unsaturated fatty acids
map01100  Metabolic pathways
map01110  Biosynthesis of secondary metabolites
map04913  Ovarian steroidogenesis
Reaction
R01274  palmitoyl-CoA hydrolase
R08174  stearoyl-CoA hydrolase
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R08178  
R08179  (5Z,8Z,11Z,14Z,17Z)-icosapentaenoyl-CoA hydrolase
R08180  
R08181  
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R09450  long-chain fatty-acyl-CoA hydrolase
Brite
KEGG Orthology (KO) [BR:ko00001]
 09100 Metabolism
  09103 Lipid metabolism
   00062 Fatty acid elongation
    K01068  ACOT1_2_4; acyl-coenzyme A thioesterase 1/2/4
   01040 Biosynthesis of unsaturated fatty acids
    K01068  ACOT1_2_4; acyl-coenzyme A thioesterase 1/2/4
 09150 Organismal Systems
  09152 Endocrine system
   04913 Ovarian steroidogenesis
    K01068  ACOT1_2_4; acyl-coenzyme A thioesterase 1/2/4
 09180 Brite Hierarchies
  09181 Protein families: metabolism
   01004 Lipid biosynthesis proteins
    K01068  ACOT1_2_4; acyl-coenzyme A thioesterase 1/2/4
Enzymes [BR:ko01000]
 3. Hydrolases
  3.1  Acting on ester bonds
   3.1.2  Thioester hydrolases
    3.1.2.2  palmitoyl-CoA hydrolase
     K01068  ACOT1_2_4; acyl-coenzyme A thioesterase 1/2/4
Lipid biosynthesis proteins [BR:ko01004]
 Fatty acid synthase
  Component type
   K01068  ACOT1_2_4; acyl-coenzyme A thioesterase 1/2/4
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Genes
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 » show all
Reference
  Authors
Hunt MC, Rautanen A, Westin MA, Svensson LT, Alexson SE
  Title
Analysis of the mouse and human acyl-CoA thioesterase (ACOT) gene clusters shows that convergent, functional evolution results in a reduced number of human peroxisomal ACOTs.
  Journal
FASEB J 20:1855-64 (2006)
DOI:10.1096/fj.06-6042com
  Sequence

DBGET integrated database retrieval system