K17360                      KO                                     
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map01110  Biosynthesis of secondary metabolites
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  09103 Lipid metabolism
   00062 Fatty acid elongation
    K17360  ACOT7; acyl-coenzyme A thioesterase 7
   01040 Biosynthesis of unsaturated fatty acids
    K17360  ACOT7; acyl-coenzyme A thioesterase 7
 09180 Brite Hierarchies
  09181 Protein families: metabolism
   01004 Lipid biosynthesis proteins
    K17360  ACOT7; acyl-coenzyme A thioesterase 7
  09183 Protein families: signaling and cellular processes
   04147 Exosome
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Enzymes [BR:ko01000]
 3. Hydrolases
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Lipid biosynthesis proteins [BR:ko01004]
 Fatty acid synthase
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   K17360  ACOT7; acyl-coenzyme A thioesterase 7
Exosome [BR:ko04147]
 Exosomal proteins
  Exosomal proteins of other body fluids (saliva and urine)
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Ellis JM, Wong GW, Wolfgang MJ
Acyl coenzyme A thioesterase 7 regulates neuronal fatty acid metabolism to prevent neurotoxicity.
Mol Cell Biol 33:1869-82 (2013)
Kuramochi Y, Takagi-Sakuma M, Kitahara M, Emori R, Asaba Y, Sakaguchi R, Watanabe T, Kuroda J, Hiratsuka K, Nagae Y, Suga T, Yamada J
Characterization of mouse homolog of brain acyl-CoA hydrolase: molecular cloning and neuronal localization.
Brain Res Mol Brain Res 98:81-92 (2002)

K10804                      KO                                     
acyl-CoA thioesterase I [EC:3.1.2.-]
map01040  Biosynthesis of unsaturated fatty acids
R01274  palmitoyl-CoA hydrolase
KEGG Orthology (KO) [BR:ko00001]
 09100 Metabolism
  09103 Lipid metabolism
   01040 Biosynthesis of unsaturated fatty acids
    K10804  tesA; acyl-CoA thioesterase I
 09180 Brite Hierarchies
  09181 Protein families: metabolism
   01004 Lipid biosynthesis proteins
    K10804  tesA; acyl-CoA thioesterase I
Enzymes [BR:ko01000]
 3. Hydrolases
  3.1  Acting on ester bonds
   3.1.1  Carboxylic-ester hydrolases  arylesterase
     K10804  tesA; acyl-CoA thioesterase I  lysophospholipase
     K10804  tesA; acyl-CoA thioesterase I
   3.1.2  Thioester hydrolases  palmitoyl-CoA hydrolase
     K10804  tesA; acyl-CoA thioesterase I
Lipid biosynthesis proteins [BR:ko01004]
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  Component type
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K00659                      KO                                     
bile acid-CoA:amino acid N-acyltransferase [EC:]
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   01040 Biosynthesis of unsaturated fatty acids
    K00659  BAAT; bile acid-CoA:amino acid N-acyltransferase
  09106 Metabolism of other amino acids
   00430 Taurine and hypotaurine metabolism
    K00659  BAAT; bile acid-CoA:amino acid N-acyltransferase
 09140 Cellular Processes
  09141 Transport and catabolism
   04146 Peroxisome
    K00659  BAAT; bile acid-CoA:amino acid N-acyltransferase
 09150 Organismal Systems
  09154 Digestive system
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    K00659  BAAT; bile acid-CoA:amino acid N-acyltransferase
Enzymes [BR:ko01000]
 2. Transferases
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   2.3.1  Transferring groups other than aminoacyl groups  bile acid-CoA:amino acid N-acyltransferase
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K01068                      KO                                     
acyl-coenzyme A thioesterase 1/2/4 [EC:]
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R08177  linoleoyl-CoA hydrolase
R08179  (5Z,8Z,11Z,14Z,17Z)-icosapentaenoyl-CoA hydrolase
R09450  long-chain fatty-acyl-CoA hydrolase
KEGG Orthology (KO) [BR:ko00001]
 09100 Metabolism
  09103 Lipid metabolism
   00062 Fatty acid elongation
    K01068  ACOT1_2_4; acyl-coenzyme A thioesterase 1/2/4
   01040 Biosynthesis of unsaturated fatty acids
    K01068  ACOT1_2_4; acyl-coenzyme A thioesterase 1/2/4
 09150 Organismal Systems
  09152 Endocrine system
   04913 Ovarian steroidogenesis
    K01068  ACOT1_2_4; acyl-coenzyme A thioesterase 1/2/4
 09180 Brite Hierarchies
  09181 Protein families: metabolism
   01004 Lipid biosynthesis proteins
    K01068  ACOT1_2_4; acyl-coenzyme A thioesterase 1/2/4
Enzymes [BR:ko01000]
 3. Hydrolases
  3.1  Acting on ester bonds
   3.1.2  Thioester hydrolases  palmitoyl-CoA hydrolase
     K01068  ACOT1_2_4; acyl-coenzyme A thioesterase 1/2/4
Lipid biosynthesis proteins [BR:ko01004]
 Fatty acid synthase
  Component type
   K01068  ACOT1_2_4; acyl-coenzyme A thioesterase 1/2/4
Other DBs
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 » show all
Hunt MC, Rautanen A, Westin MA, Svensson LT, Alexson SE
Analysis of the mouse and human acyl-CoA thioesterase (ACOT) gene clusters shows that convergent, functional evolution results in a reduced number of human peroxisomal ACOTs.
FASEB J 20:1855-64 (2006)

DBGET integrated database retrieval system