ORTHOLOGY: K04077 Help Entry K04077                      KO                                      Symbol groEL, HSPD1, HSP60, CPN60 Name chaperonin GroEL [EC:5.6.1.7] Pathway map03018   RNA degradation map04212   Longevity regulating pathway - worm map04940   Type I diabetes mellitus map05134   Legionellosis map05152   Tuberculosis map05417   Lipid and atherosclerosis Disease H00266   Hereditary spastic paraplegia H00679   Hypomyelinating leukodystrophy Brite KEGG Orthology (KO) [BR:ko00001]  09120 Genetic Information Processing   09123 Folding, sorting and degradation    03018 RNA degradation     K04077  groEL, HSPD1, HSP60, CPN60; chaperonin GroEL  09150 Organismal Systems   09149 Aging    04212 Longevity regulating pathway - worm     K04077  groEL, HSPD1, HSP60, CPN60; chaperonin GroEL  09160 Human Diseases   09171 Infectious disease: bacterial    05134 Legionellosis     K04077  groEL, HSPD1, HSP60, CPN60; chaperonin GroEL    05152 Tuberculosis     K04077  groEL, HSPD1, HSP60, CPN60; chaperonin GroEL   09166 Cardiovascular disease    05417 Lipid and atherosclerosis     K04077  groEL, HSPD1, HSP60, CPN60; chaperonin GroEL   09167 Endocrine and metabolic disease    04940 Type I diabetes mellitus     K04077  groEL, HSPD1, HSP60, CPN60; chaperonin GroEL  09180 Brite Hierarchies   09182 Protein families: genetic information processing    03019 Messenger RNA biogenesis     K04077  groEL, HSPD1, HSP60, CPN60; chaperonin GroEL    03110 Chaperones and folding catalysts     K04077  groEL, HSPD1, HSP60, CPN60; chaperonin GroEL    03029 Mitochondrial biogenesis     K04077  groEL, HSPD1, HSP60, CPN60; chaperonin GroEL   09183 Protein families: signaling and cellular processes    04147 Exosome     K04077  groEL, HSPD1, HSP60, CPN60; chaperonin GroEL Enzymes [BR:ko01000]  5. Isomerases   5.6  Isomerases altering macromolecular conformation    5.6.1  Enzymes altering polypeptide conformation or assembly     5.6.1.7  chaperonin ATPase      K04077  groEL, HSPD1, HSP60, CPN60; chaperonin GroEL Messenger RNA biogenesis [BR:ko03019]  Prokaryotic type   Bacterial mRNA degradation factors    Other RNA degradation factors     Chaperones      K04077  groEL, HSPD1, HSP60, CPN60; chaperonin GroEL Chaperones and folding catalysts [BR:ko03110]  Heat shock proteins   HSP60 / Chaperonin    K04077  groEL, HSPD1, HSP60, CPN60; chaperonin GroEL Mitochondrial biogenesis [BR:ko03029]  Mitochondrial protein import machinery   Matrix    Other matrix factors     K04077  groEL, HSPD1, HSP60, CPN60; chaperonin GroEL Exosome [BR:ko04147]  Exosomal proteins   Exosomal proteins of haemopoietic cells  (B-cell, T-cell, DC-cell, reticulocyte, and mast cell)    K04077  groEL, HSPD1, HSP60, CPN60; chaperonin GroEL   Exosomal proteins of other body fluids (saliva and urine)    K04077  groEL, HSPD1, HSP60, CPN60; chaperonin GroEL   Exosomal proteins of breast cancer cells    K04077  groEL, HSPD1, HSP60, CPN60; chaperonin GroEL   Exosomal proteins of colorectal cancer cells    K04077  groEL, HSPD1, HSP60, CPN60; chaperonin GroEL   Exosomal proteins of bladder cancer cells    K04077  groEL, HSPD1, HSP60, CPN60; chaperonin GroEL BRITE hierarchy Other DBs COG:  COG0459 Genes HSA:  3329(HSPD1) PTR:  459852(HSPD1) PPS:  100975678 100981698(HSPD1) GGO:  101147788(HSPD1) 101150049 115931220 PON:  100174117(HSPD1) PPYG:  129031738(HSPD1) NLE:  100604694(HSPD1) HMH:  116456703 116480903 116810498(HSPD1) SSYN:  129465060 129488234(HSPD1) MCC:  693438 698024(HSPD1) MCF:  101926186(HSPD1) MTHB:  126932138 126955185 MNI:  105486316 CSAB:  103217584(HSPD1) CATY:  105580196(HSPD1) 105581026 PANU:  101014932 101019548(HSPD1) TGE:  112636000(HSPD1) MLEU:  105546021(HSPD1) RRO:  104655732 104676749(HSPD1) RBB:  108525048 108527810(HSPD1) 108535226 TFN:  117094681(HSPD1) PTEH:  111546649(HSPD1) CANG:  105517479(HSPD1) CJC:  100414401 103787195(HSPD1) SBQ:  101040219(HSPD1) CIMI:  108287785 108303460 108315707(HSPD1) ANAN:  105718407(HSPD1) 105722993 135275683 CSYR:  103265412(HSPD1) MMUR:  105877936(HSPD1) LCAT:  123643337(HSPD1) PCOQ:  105808089(HSPD1) OGA:  100942415(HSPD1) 100947968 MMU:  15510(Hspd1) MCAL:  110302819(Hspd1) MPAH:  110321472(Hspd1) 110323826 RNO:  103694176(Hspd1l1) 63868(Hspd1) MCOC:  116089442(Hspd1) ANU:  117693637 117700686 117705537(Hspd1) ASYL:  127693048(Hspd1) MUN:  110551641(Hspd1) CGE:  100689473(Hspd1) MAUA:  101844216(Hspd1) 106021236 121137093 PROB:  127216491 127226304(Hspd1) 127232472 PLEU:  114699802 114704797(Hspd1) MORG:  121440146 121455698 121456790 121458720(Hspd1) MFOT:  126511801 AAMP:  119804000(Hspd1) 119806876 NGI:  103746173(Hspd1) HGL:  101706498(Hspd1) CPOC:  100715481(Hspd1) CCAN:  109681926(Hspd1) DORD:  105980195(Hspd1) DSP:  122115027(Hspd1) DMER:  138809235(Hspd1) PLOP:  125350434(Hspd1) NCAR:  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Lenz G, Ron EZ   Title Novel interaction between the major bacterial heat shock chaperone (GroESL) and an RNA chaperone (CspC).   Journal J Mol Biol 426:460-6 (2014) DOI:10.1016/j.jmb.2013.10.018   Sequence [eco:b4143] Reference PMID:2568584   Authors Jindal S, Dudani AK, Singh B, Harley CB, Gupta RS   Title Primary structure of a human mitochondrial protein homologous to the bacterial and plant chaperonins and to the 65-kilodalton mycobacterial antigen.   Journal Mol Cell Biol 9:2279-83 (1989) DOI:10.1128/mcb.9.5.2279   Sequence [hsa:3329]

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